Quasi-Laue neutron-diffraction study of the water arrangement in crystals of triclinic hen egg-white lysozyme

Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography

Volumn 55, Issue 5, 1999, Pages 978-987

  Cécile, Bon ^a,b   Lehmann, Mogens S ^b   Wilkinson, Clive ^c  

^a UNIV GRENOBLE ALPES   (France)

^b INSTITUT LAUE LANGEVIN   (France)

^c EUROPEAN MOLECULAR BIOLOGY LABORATORY   (France)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ANIMALIA; GALLUS GALLUS;

EID: 0033135301     PISSN: 09074449     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1107/S0907444998018514     Document Type: Article

References (60)

1. Amemiya, Y., Matsushita, T., Nakagawa, A., Satow, Y., Miyahara, J. & Chikawa, J. (1988). Nucl. Instrum. Methods A, 266, 645-653.
2. Backlin, A., Hedin, G., Fogelberg, B., Saraceno, M., Greenwood, R. C., Reich, C. W., Koch, H. R., Baader, H. A., Breitig, H. D., Schult, O. W. B., Schreckenbach, K., von Egidy, T. & Mampe, W. (1982). Nucl. Phys. A, 380, 189-260.
3. Bellissent-Funel, M. C., Teixeira, J., Bradley, K. F., Chen, S. H. & Crespi, H. L. (1992). Physica B, 180, 740-744.
4. Bon, C., Dianoux, A. J., Ferrand, M. & Lehmann, M. S. (1999). In preparation.
5. Bouquiere, J. P., Finney, J. L., Lehmann, M. S., Lindley, P. F. & Savage, H. F. J. (1993). Acta Cryst. B49, 79-89.
6. Bourret, D. & Parello, J. (1984). J. Phys. 45, C7255-C7258.
7. Brünger, A. T. (1992). Nature (London), 355, 472-475.
8. Brünger, A. T., Kuriyan, J. & Karplus, K. (1987). Science, 235, 458-460.
9. Campbell, J. W. (1995). J. Appl. Cryst. 28, 228-236.
10. Campbell, J. W., Hao, Q., Harding, M. M., Nguti, N. D. & Wilkinson, C. (1998). J. Appl. Cryst. 31, 496-502.
11. Cheng, X. & Schoenborn, B. P. (1990). Acta Cryst. B46, 195-208.
12. Cipriani, F., Castagna, J. C., Gabriel, A., Wilkinson, C. & Lehmann, M. S. (1994). Biophys. Chem. 53, 5-14.
13. Cipriani, F., Castagna, J. C., Wilkinson, C., Oleinek, P. & Lehmann, M. S. (1996). J. Neutron Res. 4, 79-85.
14. Delepierre, M., Dobson, C. M., Karplus, M., Poulsen, F. M., States, D. J. & Wedin, R. E. (1987). J. Mol. Biol. 197, 111-130.
15. Derewenda, Z. S. & Derewenda, U. (1995). J. Mol. Biol. 252, 248-262.
16. Eisenstein, M., Sharon, R., Berkovitz-Yellin, Z., Gewitz, H. S., Weinstein, S., Pebay-Peyroula, E., Roth, M. & Yonath, A. (1991). Biochimie, 73, 879-884.
17. Ernst, J. A., Clubb, R. T., Zhou, H. X., Gronenborn, A. M. & Clore, G. M. (1995). Science, 267, 1813-1817.
18. Finney, J. L., Soper, A. K. & Turner, J. Z. (1993). Pure Appl. Chem. 65, 2521-2526.
19. Gamble, T. R., Clauser, K. R. & Kossiakoff, A. A. (1994). Biophys. Chem. 53, 15-26.
20. Helliwell, J. R., Habash, J. Cruickshank, D. W. J, Harding, M. M., Greenhough, T. J., Campbell, J. W., Clifton, I. J., Elser, M., Machin, P. A., Papiz, M. Z. & Zurch, S. (1989). J. Appl. Cryst. 22, 483-497.
21. Hofmann, J. & Rausch, C. (1995). Nucl. Instrum. Methods A, 355, 494-499.
22. Høghøj, P., Anderson, I. S., Ebisawa, T. & Takeda, T. (1996). J. Phys. Soc. Jpn, 65, Suppl. A, 296-298.
23. Jeffrey, G. A. & Saenger, W. (1991), Hydrogen Bonding in Biological Structures, pp. 40-42. Heidelberg: Springer-Verlag.
24. Jones, A. T., Zou, J.-Z., Cowan, S. W. & Kjeldgaard, M. (1991). Acta Cryst. A47, 110-119.
25. Kleywegt, G. J. & Jones, T. A. (1997). Methods Enzymol. 277, 525-545.
26. Kossiakoff, A. A., Sintchak, M. D., Sphungin, J. & Presta, L. G. (1992). Proteins, 12, 203-222.
27. Kossiakoff, A. A. & Spencer, S. A. (1980). Nature (London), 288, 414-416.
28. Kossiakoff, A. A. & Spencer, S. A. (1981). Biochemistry, 20, 6462-6474.
29. Kundrot, C. E. & Richards, F. M. (1987a). Acta Cryst. B43, 544-547.
30. Kundrot, C. E. & Richards, F. M. (1987b). J. Mol. Biol. 193, 157-170.
31. Langan, P., Jogl, G., Lehmann, M. S., Wilkinson, C. & Kratky, C. (1999). Acta Cryst. D55, 51-59.
32. Lee, B. K. & Richards, F. M. (1971). J. Mol. Biol. 55, 379-400.
33. Lehmann, M. S. & Stansfield, R. F. D. (1989). Biochemistry, 28, 7028-7033.
34. Matthews, B. W., Morton, A. G. & Dahlquist, F. W. (1995). Science, 270, 1848-1849.
35. Niimura, N., Karasawa, Y., Tanaka, I., Miyahara, J., Kahashi, K., Saito, H., Koizumi, S. & Hidaka, M. (1994). Nucl. Instrum. Methods A, 349, 521-525.
36. Niimura, N., Minezaki, Y., Nonaka, T., Castagna, J.-C., Cipriani, F., Høghøj, P., Lehmann, M. S. & Wilkinson, C. (1997). Nature Struct. Biol. 4, 909-914.
37. Oleinek, P. (1995). Diplomarbeit E13, Technische Universität München.
38. Otting, G., Liepinsh, E., Halle, B. & Frey, U. (1997). Nature Struct. Biol. 4, 396-404.
39. Phillips, D. C. (1966). Sci. Am. 215, 78-90.
40. Prince, E., Wilkinson, C. & McIntyre, G. J. (1997). J. Appl. Cryst. 30, 133-137.
41. Ramanadham, M., Sieker, L. C. & Jensen, L. H. (1990), Acta Cryst. B46, 63-69.
42. Rauch, H., Grass, F. & Feigl, B. (1967). Nucl. Instrum. Methods, 46, 153-160.
43. Rausch, C., Bücherl, T., Gähler, R., von Seggern, H. & Winnacker, A. (1992). SPIE, 1737, 255-263.
44. Read, R. J. (1986). Acta Cryst. A42, 140-149.
45. Roth, M., Lewit-Bentley, A., Michel, H., Deisenhofer, J., Huber, R. & Oesterhelt, D. (1989). Nature (London), 340, 659-662.
46. Savage, H. J. F. (1987). Biophys. J. 50, 947-980.
47. Savage. H. J. F., Lindley, P. F., Finney, J. L. & Timmins, P. A. (1987). Acta Cryst. B43, 280-295.
48. Schoenborn, B. P. (1969). Nature (London), 224, 143-146.
49. Schoenborn, B. P. (1992a). SPIE, 1737, 192-198.
50. Schoenhorn, B. P. (1992b), SPIE, 1738, 235-240.
51. Svergun, D. I. Richards, S., Koch, M. H., Sayers, Z. & Zaccai, G. (1998). Proc. Natl Acad. Sci. USA, 95, 2267-2272.
52. Templer, R. H. (1991). Nucl. Instrum. Methods A, 300, 357-366.
53. Timmins, P. A., Poliks, B. & Banaszak, L. (1992). Science, 257, 652-655.
54. Walsh, M. A., Scheider, T., Sieker, L. C., Dauter, Z., Lamzin, V. & Wilson, K. S. (1998), Acta Cryst. D54, 522-547.
55. Wilkinson, C., Khamis, H. W., Stansfield, R. F. D. & McIntyre, G. J. (1988). J. Appl. Cryst. 21, 471-478.
56. Wilkinson, C. & Lehmann, M. S. (1991). Nucl. Instrum. Methods A, 310, 411-415.
57. Wlodawer, A. & Sjölin, L. (1983). Biochemistry, 22, 2720-2728.
58. Wlodawer, A., Walter, J., Huber, R. & Sjölin, L. (1984). J. Mol. Biol. 180, 301-329.
59. Wolfenden, R. & Radzica, A. (1994). Science, 265, 936-937.
60. Zhang, L. & Hermans, J. (1996). Proteins, 24, 433-438.