Characterization of a de novo designed heme protein by EPR and ENDOR spectroscopy

Chemistry - A European Journal

Volumn 5, Issue 8, 1999, Pages 2327-2334

  Fahnenschmidt, M ^a   Rau, H K ^b   Bittl, R ^a   Haehnel, W ^b   Lubitz, W ^a  

^a TECHNISCHE UNIVERSITÄT BERLIN   (Germany)

^b UNIVERSITY OF FREIBURG   (Germany)

Author keywords

ENDOR spectroscopy; EPR spectroscopy; Helical structures; Heme proteins

Indexed keywords

CYTOCHROME B; FERRIC ION; HEMOPROTEIN; HISTIDINE; IMIDAZOLE; METMYOGLOBIN; UBIQUINOL CYTOCHROME C REDUCTASE;

ARTICLE; ELECTRON SPIN RESONANCE; PROTEIN ASSEMBLY; PROTEIN STRUCTURE; PROTEIN SYNTHESIS; SPECTROSCOPY;

EID: 0032855443     PISSN: 09476539     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/(SICI)1521-3765(19990802)5:8<2327::AID-CHEM2327>3.0.CO;2-K     Document Type: Article

References (69)

1. C. T. Choma, J. D. Lear, M. J. Nelson, P. L. Dutton, D. E. Robertson, W. F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 856-865.
2. D. E. Robertson, R. S. Farid, C. C. Moser, J. L. Urbauer, S. E. Mulholland, R. Pidikiti, J. D. Lear, A. J. Wand, W. F. DeGrado, P. L. Dutton, Nature 1994, 368, 425-432.
3. F. Nastri, A. Lombardi, G. Morelli, O. Maglio, G. D'Auria, C. Pedone, V. Pavone, Chem. Eur. J. 1997, 3, 340-349.
4. S. Sakamoto, S. Sakurai, A. Ueno, H. Mihara, Chem. Commun. 1997, 1221-1222.
5. W. A. Kalsbeck, D. E. Robertson, R. K. Pandey, K. M. Smith, P. L. Dutton, D. F. Bocian, Biochemistry 1996, 35, 3429-3438.
6. P. A. Arnold, W. R. Shelton, D. R. Benson, J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 3181-3182.
7. B. R. Gibney, S. E. Mulholland, F. Rabanal, L. P. Dutton, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 15041-15046.
8. S. E. Mulholland, B. R. Gibney, F. Rabanal, P. L. Dutton, J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 10296-10302.
9. L. Regan, N. D. Clarke, Biochemistry 1990, 29, 10878-10883.
10. T. Handel, W. F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 6710-6711.
11. G. R. Dieckmann, D. K. McRorie, D. L. Tierney, L. M. Utschig, C. P. Singer, T. V. O'Halloran, J. E. Penner-Hahn, W. F. DeGrado, V. L. Pecoraro, J. Am. Chem. Soc. 1997,119, 6195-6196.
12. S. K. Chapman, S. Daff, A. W. Munro, Struct. Bond. 1997, 88, 39-70.
13. B. R. Gibney, F. Rabanal, K. S. Reddy, P. L. Dutton, Biochemistry 1998, 37, 4635-4643.
14. S. F. Betz, P. A. Liebman, W. F. DeGrado, Biochemistry 1997, 36, 2450-2458.
15. M. Mutter, E. Altmann, K.-H. Altmann, R. Hersperger, P. Koziej, K. Nebel, G. Tuchscherer, S. Vuilleumier, H. U. Gremlich, K. Müller, Helv. Chim. Acta 1988, 71, 835-847.
16. H. K. Rau, W. Haehnel, Ber. Bunsenges. Phys. Chem. 1996, 100, 2052-2056.
17. H. K. Rau, W. Haehnel, J. Am. Chem. Soc. 1998, 720, 468-476.
18. W. R. Widger, W. A. Cramer, R. G. Herrmann, A. Trebst, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1984, 81, 674-678.
19. Z. Zhang, L. Huang, V. M. Shulmeister, Y.-I. Chi, K. K. Kim, L.-W. Hung, A. R. Crofts, E. A. Berry, S.-H. Kim, Nature 1998, 392, 677-684.
20. G. Palmer in The Porphyrins, Vol. IV (Ed.: D. Dolphin), Academic Press, 1978, pp. 313-353.
21. C. P. S. Taylor, Biochim. Biophys. Acta 1977, 491, 137-149.
22. R. S. Farid, D. E. Robertson, C. C. Moser, D. Pilloud, W. F. DeGrado, P. L. Dutton, Biochem. Soc. Trans. 1984, 22, 689-694.
23. C. P. Scholes in Multiple Electron Resonance Spectroscopy (Eds.: M. M. Dorio, J. H. Freed), Plenum, NY, 1979, pp. 297-329.
24. R. B. Gennis, B. Barquera, B. Hacker, S. R. V. Doren, S. Arnaud, A. R. Crofts, E. Davidson, K. A. Gray, F. Daldal, J. Bioenerg. Biomembr. 1993, 25, 195-209.
25. M. Mutter, S. Vuilleumier, Angew. Chem. 1989, 101, 551-571; Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1989, 28, 535-554.
26. M. Mutter, S. Vuilleumier, Angew. Chem. 1989, 101, 551-571; Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1989, 28, 535-554.
27. A. K. Wong, M. P. Jacobson, D. J. Winzor, D. P. Fairlie, J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 3836-3841.
28. W. E. Blumberg in Magnetic Resonance in Biological Systems (Eds.: A. Ehrenberg, B. G. Malmstrom, T. Vänngård), Pergamon, 1967, pp. 119-133.
29. J. Peisach, W. E. Blumberg, A. Adler, Ann. NY Acad. Sci. 1973, 206, 310-327.
30. G. Feher, R. A. Isaacson, C. P. Scholes, R. Nagel, Ann. NY Acad. Sci. 1973, 222, 86-101.
31. C. Lionetti, M. G. Guanziroli, F. Frigerio, P. Ascenzi, M. Bolognesi, J. Mol. Biol. 1991, 277, 409-412; Brookhaven National Laboratory Protein Data Bank entry: 1MBI.
32. H. Hori, Biochim. Biophys. Acta 1971, 257, 227-235.
33. K. R. Carter, A. Tsai, G. Palmer, FEBS Letters 1981, 732, 243-246.
34. W. R. Hagen, J. Magn. Reson. 1981, 44, 447-469.
35. C. More, J. P. Gayda, P. Bertrand, J. Magn. Reson. 1990, 90, 486-499.
36. W. R. Hagen in Advanced EPR (Ed.: A. J. Hoff), Elsevier, 1989, pp. 785-813.
37. W. R. Hagen, D. O. Hearshen, R. H. Sands, W. R. Dunham, J. Magn. Reson. 1985, 67, 220-232.
38. M. Rivera, C. Barillas-Mury, K. A. Christensen, J. W. Little, M. A. Wells, F. A. Walker, Biochemistry 1992, 31, 12233-12240.
39. F. S. Mathews in The Porphyrins, Vol. VII (Ed.: D. Dolphin), Academic Press, 1979, pp. 108-147.
40. F. A. Walker, B. H. Huynh, W. R. Scheidt, S. R. Osvath, J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, 5288-5297.
41. G. Palmer in Iron Porphyrins, Vol. II (Eds.: A. B. P. Lever, H. B. Gray), Addison-Wesley, 1983, pp. 45-88.
42. S. M. Soltis, C. E. Strouse, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 2824-2829.
43. M. P. Byrn, B. A. Katz, N. L. Keder, K. R. Levan, C. J. Margurany, K. M. Miller, J. W. Pritt, C. E. Strouse, J. Am. Chem. Soc. 1983, 105, 4916-4922.
44. N. V. Shokihirev, F. A. Walker, J. Am. Chem. Soc. 1997, 720, 981-990.
45. R. Quinn, J. S. Valentine, M. P. Byrn, C. E. Strouse, J. Am. Chem. Soc. 1987, 109, 3301-3308.
46. C. P. Scholes, K. M. Falkowski, S. Chen, J. Bank, J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, 1660-1671.
47. G. T. Babcock, W. R. Widger, W. A. Cramer, W. A. Oertling, J. G. Metz, Biochemistry 1985, 24, 3638-3645.
48. J. C. Salerno, J. Biol. Chem. 1984, 259, 2331-2336.
49. C. T. Migita, M. Iwaizumi, J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 4378-4381.
50. F. A. Walker, D. Reis, V. L. Balke, J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 6888-6898.
51. M. Reiner, F. Parak, personal communication.
52. N. R. Orme-Johnson, R. E. Hansen, H. Beixert, J. Biol. Chem. 1974, 249, 1925-1939.
53. S. Iwata, J. W. Lee, K. Okada, J. K. Lee, M. Iwata, B. Rasmussen, T. A. Link, S. Ramaswamy, B. K. Jap, Science 1998, 281, 64-71; Brookhaven National Laboratory Protein Data Bank entry: 1BCC.
54. E. Katz, V. Heleg-Shabtai, I. Willner, H. K. Rau, W. Haehnel, Angew. Chem. 1998, 110, 3443-3447; Angew. Chem. Int. Ed. 1998, 37, 3253-3256.
55. E. Katz, V. Heleg-Shabtai, I. Willner, H. K. Rau, W. Haehnel, Angew. Chem. 1998, 110, 3443-3447; Angew. Chem. Int. Ed. 1998, 37, 3253-3256.
56. B. M. Hoffman, V. J. DeRose, P. E. Doan, R. J. Gurbiel, A. L. P. Houseman, J. Telser in Biological Magnetic Resonance, 13 (Eds.: L. J. Berliner, J. Reuben), Plenum, 1993, pp. 151-218.
57. J. Hüttermann in Biological Magnetic Resonance, 13 (Eds.: L. J. Berliner, J. Reuben), Plenum, 1993, pp. 219-252.
58. y are not necessarily the principal hyperfine tensor values, see ref. [57].
59. G. C. Hurst, T. Henderson, R. W. Kreilick, J. Am. Chem. Soc. 1985, 107, 7294-7299.
60. D. M. Collins, R. Countryman, J. J. Hoard, J. Am. Chem. Soc. 1972, 94, 2066-2072.
61. D. K. Geiger, Y. J. Lee, W. R. Scheidt, J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 6339-6343.
62. These values were calculated assuming a C-H bond length of 1.1 Å and standard geometry.
63. L. Banci, I. Bertini, H. B. Gray, C. Luchinat, T. Reddig, A. Rosato, P. Turano, Biochemistry 1997, 36, 9867-9877.
64. S. D. Emerson, G. N. La Mar, Biochemistry 1990, 29, 1556-1566.
65. J. D. Satterlee, G. N. La Mar, J. Am. Chem. Soc. 1976, 98, 2804-2808.
66. G. N. La Mar, J. S. Frye, J. D. Satterlee, Biochim. Biophys. Acta 1976, 428, 78-90.
67. J. A. Weil, J. R. Bolton, J. E. Wertz in Electron Paramagnetic Resonance, John Wiley, New York, 1994, p. 511.
68. E. R. Davies, Phys. Lett. A 1974, 47, 1-2.
69. T. E. Creighton in Proteins: Structure and Molecular Properties, W. H. Freeman, New York, 1993, p. 13.