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Volumn 342, Issue 6165, 2013, Pages 1484-1490

Cryo-EM structure of a fully glycosylated soluble cleaved HIV-1 envelope trimer

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CD4 ANTIGEN; ENVELOPE PROTEIN; EPITOPE; GLYCAN; GLYCOPROTEIN GP 140; GLYCOPROTEIN GP 41; HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS VACCINE; NEUTRALIZING ANTIBODY; VIRUS GLYCOPROTEIN;

EID: 84890859441     PISSN: 00368075     EISSN: 10959203     Source Type: Journal    
DOI: 10.1126/science.1245627     Document Type: Article
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    • note
    • Most of the predicted N-linked glycosylation sites were associated with some additional density in the EM maps (fig. S4). This density is partially discontinuous for the mobile glycan components, providing a spiky appearance surrounding the periphery of the trimer, particularly within gp120 and variable loop regions. Density corresponding to glycans was generally consistent among three independently determined maps, namely BG505 SOSIP.664 bound to three (5.8 Å) or two Fabs (7.9 Å), and BG505 SOSIP.650 bound to three Fabs (8.2 Å). Thus, the spiky appearance of the map is likely due to glycans and not to overrefined or oversharpened data.
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    • note
    • No such differences were observed in control cases between the Fab-labeled protomers within the 2-Fab reconstruction (fig. S16).
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* 이 정보는 Elsevier사의 SCOPUS DB에서 KISTI가 분석하여 추출한 것입니다.