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Physical Chemistry Chemical Physics

Volumn 14, Issue 19, 2012, Pages 6755-6763

Molecular crowding and protein enzymatic dynamics

(2) Echeverria, Carlos a,b Kapral, Raymond a

a UNIVERSITY OF TORONTO (Canada)

b UNIVERSIDAD DEL ZULIA (Venezuela)

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ENZYME; PROTEIN;

CHEMISTRY; MOLECULAR DYNAMICS; PROTEIN CONFORMATION;

ENZYMES; MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION; PROTEIN CONFORMATION; PROTEINS;

EID: 84860370724 PISSN: 14639076 EISSN: None Source Type: Journal
DOI: 10.1039/c2cp40200a Document Type: Article

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- Pielak, G.J.¹ Miklos, A.C.²

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- 84860366816
- Various distinctions between crowding and confinement can be made. In this paper we use a general terminology for crowding 10 as volume exclusion effects arising from a distribution of accessible volumes in the system, even if the random obstacle array is fixed
- C. H. Arnaud C&EN 2010 29 9
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- Arnaud, C.H.¹

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20
- 38349092279
- Fluorescent resonance energy transfer and NMR investigations suggest that the LID domain undergoes large fluctuations where LID-CORE distances are observed which are comparable to those that occur when the LID-CORE domains are closed 26-29
- P. Whitford S. Gosavi J. Onuchic J. Biol. Chem. 2008 283 2042 2048
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- Two models for the enzymatic dynamics were considered in Echeverria, et al., (2011): the sequential binding model (SB) used in this study and a random binding model (RB) where the order of domain opening and closing events is random. This model is not studied in this paper
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* 이 정보는 Elsevier사의 SCOPUS DB에서 KISTI가 분석하여 추출한 것입니다.