Copper proteins as model systems for investigating intramolecular electron transfer processes

Advances in Chemical Physics

Volumn 107, Issue , 1999, Pages 555-589

  Farver, Ole ^a   Pecht, Israel ^b  

^a UNIVERSITY OF COPENHAGEN   (Denmark)

^b WEIZMANN INSTITUTE OF SCIENCE   (Israel)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

EID: 47249151544     PISSN: 00652385     EISSN: None     Source Type: Book Series    
DOI: None     Document Type: Article

References (139)

1. K. D. Karlin and Z. Tyeklar, eds. Bioinorganic Chemistry of Copper, Chapman & Hall, New York, 1993.
2. E. T. Adman, Adv. Protein Chem. 42, 145 (1991).
3. O. Farver and I. Pecht, in Copper Proteins and Copper Enzymes, Vol. 1, R. Lontie, e.d., CRC Press, Boca Raton, Fla., 1984, p. 183;
4. S. K. Chapman, Perspect. Bioinorg. Chem. 1, 95 (1991).
5. C. Ostermeier, S. Iwata and H. Michel, Curr. Opin. Struct. Biol. 6, 460 (1996).
6. A. Messerschmidt, in Bioinorganic Chemistry of Copper, K. D. Karlin and Z. Tyeklar, eds., Chapman & Hall, New York, 1993.
7. O. Farver and I. Pecht, FASEB J. 5, 2554 (1991).
8. M. K. Johnson et al., eds. Adv. Chem. Ser., 226 (1990).
9. P. M. Colman, H. C. Freeman, J. M. Guss, M. Murata, V. A. Norris, J. A. M. Ramshaw, and M. P. Venkatappa, Nature (London) 272, 319 (1978).
10. E. T. Adman, R. E. Stenkamp, L. C. Sieker, and L. H. Jensen, J. Mol. Biol. 123, 35 (1978).
11. J. M. Guss and H. C. Freeman, J. Mol. Biol. 169, 521 (1983);
12. E. N. Baker, J. Mol. Biol. 203, 1071 (1983);
13. W. E. B. Shephard, B. F. Anderson, D. A. Lewandoski, G. E. Norris, and E. N. Baker, J. Am. Chem. Soc. 112, 7817 (1990);
14. H. Nar, A. Messerschmidt, R. Huber, M. v. d. Kamp, and G. W. Canters, J. Mol. Biol. 221, 765 (1991).
15. T. P. J. Garret, D. J. Clingeleffer, J. M. Guss, S. J. Rogers, and H. C. Freeman, J. Biol. Chem. 259, 2822 (1984);
16. H. Nar, A. Messerschmidt, R. Huber, M. v. d. Kamp and G. W. Canters, FEBS Lett. 306, 119 (1992).
17. J. M. Guss, E. A. Merritt, R. P. Phizackerley, B. Hedman, M. Murata, K. O. Hodgson, and H. C. Freeman, Science 241, 806 (1988).
18. L. Chen, R. Durley, B. J. Poliks, K. Hamada, Z. Chen, F. S. Matthews, V. L. Davidson, Y. Satow, E. Huizinga, F. M. D. Vellieux, and W. G. J. Hol, Biochemistry 31, 4959 (1992);
19. A. P. Kalverda, S. S. Wymenga, A. Lommen, F. J. M. v. d. Ven, C. W. Hilbers, and G. W. Canters, J. Mol. Biol. 240, 358 (1994).
20. P. J. Hart, A. M. Nersissian, R. G. Hermann, R. N. Nalbandyan, J. S. Valentine, and D. Eisenbergd, Protein Sci. 5, 2175 (1996).
21. L. Chen, R. C. E. Durley, F. S. Matthews, and V. L. Davidson, Science 264, 86 (1994).
22. H. Nar, A. Messerschmidt, R. Huber, M. v. d. Kamp, and G. W. Canters, J. Mol. Biol. 218, 427 (1991);
23. L. M. Murphy, R. W. Strange, B. G. Karlsson, L. G. Lundberg, T. Pascher, B. Reinhammar, and S. S. Hasnain, Biochemistry 32, 1965 (1993);
24. A. Romero, C. W. G. Hoitink, H. Nar, R. Huber, A. Messerschmidt, and G. W. Canters, J. Mol. Biol. 229, 1007 (1993);
25. L. -C. Tsai, L. Sjölin, V. Langer, T. Pascher, and H. Nar, Acta Crystallogr. D 51, 168 (1993).
26. H. B. Gray and E. I. Solomon, in Copper Proteins, Spiro, T. G., ed. Wiley, New York, 1981, p. 1.
27. J. M. Guss, P. R. Harrowell, M. Murata, V. A. Norris, and H. C. Freeman, J. Mol. Biol. 192, 361 (1986).
28. A. Messerschmidt, A. Rossi, R. Ladenstein, R. Huber, M. Bolognesi, G. Gatti, A. Marchesini, R. Petruzzelli, and A. Finazzi-Agró, J. Mol. Biol. 206, 513 (1989);
29. A. Messerschmidt and R. Huber, Eur. J. Biochem. 187, 341 (1990).
30. J. A. Tainer, E. D. Getzoff, J. S. Richardson, and D. C. Richardson, Nature (London) 306, 284 (1983).
31. E. I. Solomon, U. M. Sundaram, and T. E. Machonkin, Chem. Rev. 96, 2563 (1996).
32. A. Volbeda and W. G. S. Hol, J. Mol. Biol. 209, 249 (1989).
33. K. A. Magnus, H. Ton-That, and J. E. Carpenter, in Bioinorganic Chemistry of Copper, K. D. Karlin and Z. Tyeklar, eds., Chapman & Hall, New York, 1993, p. 143.
34. A. Messerschmidt, R. Ladenstein, R. Huber, M. Bolognesi, L. Avigliano, A. Marchesini, R. Petruzzelli, A. Rossi, and A. Finazzi-Agró, J. Mol. Biol. 224, 179 (1992);
35. A. Messerschmidt, W. Steigemann, R. Huber, G. Lang, and P. M. H. Kroneck, Eur. J. Biochem. 209, 597 (1992).
36. A. Messerschmidt, H. Luecke, and R. Huber, J. Mol. Biol. 230, 997 (1993).
37. B. Reinhammar, in The Coordination Chemistry of Metalloenzymes, I. Bertini et al. eds., D. Reidel, Norwell, Mass., 1983, p. 177.
38. G. T. Babcock and M. Wikström, Nature 356, 301 (1992).
39. S. Iwata, C. Ostermeier, B. Ludwig, and H. Michel, Nature 376, 660 (1995).
40. T. Tsukihara, H. Aoyama, E. Yamashita, T. Tomizaki, H. Yamaguchi, K. Shinzawa-Itoh, R. Nakashima, R. Yaono, and S. Yoshikawa, Science 269, 1669 (1995).
41. K. W. Penfield, A. A. Gewirth and E. I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 107, 4519 (1985);
42. H. E. M. Christensen, L. S. Conrad, K. V. Mikkelsen, M. K. Nielsen, and J. Ulstrup, Inorg. Chem. 29, 2808 (1990);
43. M. D. Lowery, J. A. Guckert, M. S. Gebhard, and E. I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 115, 3012 (1993).
44. M. D. Lowery and E. I. Solomon, Inorg. Chem. Acta 198-200, 233 (1992).
45. J. F. Boas, in Copper Proteins and Copper Enzymes, Vol. 1, R. Lontie, ed., CRC Press, Boca Raton, Fla., 1984, p. 5.
46. H. B. Gray and B. G. Malmström, Comm. Inorg. Chem. 2, 203 (1983).
47. A. Marchesini and P. M. H. Kroneck, Eur. J. Biochem, 101 (1979) 65.
48. J. A. Fee and B. G. Malmström, Biochim. Biophys. Acta 153, 299 (1968).
49. M. J. Bjerrum et al., J. Bioenerg. Biomembr. 27, 295 (1995).
50. D. G. A. H. daSilva, D. Beoku-Betts, P. Kyritsis, K. Govindaraju, R. Powls, N. P. Tomkinson, and A. G. Sykes, J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1992, 2145 (1992).
51. C. M. Groeneveld and G. W. Canters J. Biol. Chem. 263, 167 (1988).
52. R. A. Marcus and N. Sutin, Biochim. Biophys. Acta 811, 265 (1985);
53. A. Broo and S. Larsson, J. Phys. Chem. 95, 4925 (1991);
54. P. Siddarth and R. A. Marcus, J. Phys. Chem. 97, 13078 (1993);
55. H. B. Gray and J. R. Winkler, Annu. Rev. Biochem. 65, 537 (1996).
56. D. N. Beratan, J. N. Betts, and J. N. Onuchic, Science 252, 1285 (1991).
57. O. Farver and I. Pecht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 6968 (1989);
58. O. Farver and I. Pecht, J. Am. Chem. Soc. 114, 5764 (1992);
59. O. Farver, L. K. Skov, M. v. d. Kamp, G. W. Canters, and I. Pecht, Eur. J. Biochem. 210, 399 (1992);
60. O. Farver, L. K. Skov, T. Pascher, B. G. Karlsson, M. Nordling, L. G. Lundberg, T. Vänngård, and I. Pecht, Biochemistry 32, 7317 (1993);
61. O. Farver, L. K. Skov, G. Gilardi, G. van Pouderoyen, G. W. Canters, S. Wherland, and I. Pecht, Chem. Phys. 204, 271 (1996);
62. O. Farver, N. Bonander, L. K. Skov, and I. Pecht, Inorg. Chim. Acta 243, 127 (1996).
63. O. Farver, L. K. Skov, S. Young, N. Bonander, B. G. Karlsson, T. Vänngård, and I. Pecht, J. Am. Chem. Soc. 119, 5453 (1997).
64. A. Broo and S. Larsson, Chem. Phys. 148, 103 (1990).
65. D. S. Wuttke, M. J. Bjerrum, J. R. Winkler, and H. B. Gray, Science 256, 1007 (1992).
66. A. Broo and S. Larsson, J. Phys. Chem. 95, 4925 (1991).
67. M. Plato, M. E. Michel-Beyerle, M. Bixon, and J. Jortner, FEBS Lett. 249, 70 (1989).
68. H. Pelletier and J. Kraut, Science 258, 1748 (1992).
69. O. Farver, in Protein Electron Transfer, D. Bendal, ed., 1996, BIOS Scientific Publishers, Chap. 7.
70. O. Farver and I. Pecht, Coord. Chem. Rev. 94, 17 (1989).
71. O. Farver and I. Pecht, Isr. J. Chem. 21, 13 (1981).
72. O. Farver and I. Pecht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 4190 (1981).
73. G. Morpurgo and I. Pecth, Biochem. Biophys. Res. Commun. 104, 1592 (1982);
74. O. Farver, A. Licht, and I. Pecht, Biochemistry 26, 7317 (1987).
75. L. K. Skov, U. Christensen, K. Olsen, and O. Farver, Inorg. Chem. 32, 4762 (1993).
76. C. C. Moser, J. M. Keske, K. Warneke, R. S. Farid, and P. L. Dutton, Nature 355, 796 (1992);
77. R. S. Farid, C. C. Moser, and P. L. Dutton, Curr. Opin. Struct. Biol. 3, 225 (1993).
78. H. B. Gray, Chem. Soc. Rev. 15, 17 (1986).
79. R. Margalit, N. M. Kostic, C. -M. Che, D. F. Blair, H. -J. Chaing, I. Pecht, J. B. Shelton, J. R. Shelton, W. A. Schroeder, and H. B. Gray, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 6554 (1984).
80. N. M. Kostic, R. Margalit, C.-M. Che, and H. B. Gray, J. Am. Chem. Soc. 105, 7765 (1983);
81. D. G. Nocera, J. R. Winkler, K. M. Yocom, E. Bordignon, and H. B. Gray, J. Am. Chem. Soc. 206, 5145 (1984).
82. D. S. Wuttke and H. B. Gray, Curr. Opin. Struct. Biol. 3, 555 (1993).
83. R. Langen, J. L. Colón, D. R. Casimiro, T. B. Karpisin, J. R. Winkler, and H. B. Gray, J. Biol. Inorg. Chem. 1, 221 (1996).
84. V. L. Davidson and L. H. Jones, Biochemistry 35, 8120 (1996).
85. O. Farver and I. Pecht, Inorg. Chem. 29, 4855 (1990).
86. M. P. Jackson, J. McGinnis, R. Powls, G. A. Salmon, and A. G. Sykes, J. Am. Chem. Soc. 110, 5880 (1988).
87. H. E. M. Christensen, L. S. Conrad, K. V. Mikkelsen, M. K. Nielsen, and J. Ulstrup, Inorg. Chem. 29, 2808 (1990);
88. H. E. M. Christensen, L. s. Conrad, J. M. Hammerstad-Pedersen, and J. Ulstrup, FEBS Lett. 296, 141 (1992).
89. I. Fridovich, J. Biol. Chem. 264, 7761 (1989).
90. J. A. Tainer, E. D. Getzoff, K. M. Beem, J. S. Richardson, and D. C. Richardson, J. Mol. Biol. 160, 181 (1982).
91. J. S. Valentine and M. W. Pantoliano, in Copper Proteins, T. G. Spiro, ed., Wiley, New York, 1981, p. 291;
92. J. S. Valentine and D.M.D. Freitas, J. Chem. Educ. 62, 990 (1985).
93. N. Ito, S. E. V. Phillips, C. Stevens, Z. B. Ogel, M. J. McPherson, J. N. Keen, K. D. S. Yadev, and P. F. Knowles, Nature 350, 87 (1991).
94. J. A. Duine, Eur. J. Biochem. 200, 271 (1991).
95. D. Mu, S. M. Janes, A. J. Smith, D. E. Brown, D. M. Dooley, and J. P. Klinman, J. Biol. Chem. 267, 7979 (1992).
96. D. M. Dooley, M. A. McGuirl, D. E. Brown, P. N. Turowski, W. S. McIntire, and P. F. Knowles, Nature, 349, 262 (1991).
97. T. E. Meyer, A. Marchesini, M. A. Cusanovich, and G. Tollin, Biochemistry 30, 4619 (1991);
98. G. Tollin, T. E. Meyer, M. A. Cusanovich, P. Curir, and A. Marchesini, Biochim. Biophys. Acta 1183, 309 (1993);
99. J. T. Hazzard, A. Marchesini, P. Curir, and G. Tollin, Biochim. Biophys. Acta 1208, 166 (1994).
100. O. Farver and I. Pecht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 8283 (1992).
101. P. Kyritsis, A. Messerschmidt, R. Huber, G. A. Salmon, and A. G. Sykes, J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1993, 731 (1993).
102. O. Farver and I. Pecht, Biophys. Chem. 50, 203 (1994).
103. P. M. H. Kroneck, F. A. Armstrong, H. Merkle, and A. Marchesini, Adv. Chem. Ser. 220, 223 (1982).
104. O. Farver, S. Wherland, and I. Pecht, J. Biol. Chem. 269, 22933 (1994).
105. M. Goldberg, O. Farver, and I. Pecht, J. Biol. Chem. 255, 7353 (1980);
106. O. Farver, P. Frank, and I. Pecht, Biochem. Biophys. Res. Commun. 108, 273 (1982).
107. M. Brunori, G. Antonini, F. Malatesta, P. Sarti, and M. T. Wilson, FEBS Lett. 314, 191 (1992).
108. L. -E. Andréasson and B. Reinhammar, Biochim. Biophys. Acta 445, 579 (1976).
109. L. -E. Andréasson, R. Brändén, and B. Reinhammar, Biochim. Biophys. Acta 483, 370 (1976).
110. B. Reinhammar, Chem. Ser. 25, 172 (1985).
111. M. Faraggi and I. Pecht, Nature, New Biol. 233, 116 (1971).
112. M. Faraggi and I. Pecht, J. Biol. Chem. 248, 3146 (1973).
113. A. Guissani, Y. Henry, and L. Gilles, Biophys. Chem. 15, 177 (1982).
114. P. O'Neill, E. M. Fielden, L. Morpurgo, and E. Agostineli, Biochem. J. 222, 71 (1984).
115. L. -E. Andréasson and B. Reinhammar, Biochim. Biophys. Acta 568, 145 (1979).
116. F. B. Hansen, R. W. Noble, and M. J. Ettinger, Biochemistry 23, 2049 (1984);
117. F. B. Hansen, G. B. Koudelka, R. W. Noble, and M. J. Ettinger, Biochemistry 23, 2057 (1984);
118. G. B. Koudelka, F. B. Hansen, and M. J. Ettinger, J. Biol. Chem. 260, 15561 (1985);
119. G. B. Koudelka and M. J. Ettinger, J. Biol. Chem. 263, 3698 (1988).
120. M. Goldberg and I. Pecht, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4684 (1974);
121. O. Farver, M. Goldberg, D. Lancet, and I. Precht, Biochem. Biophys. Res. Commun. 73, 494 (1976);
122. O. Farver, M. Goldberg, and I. Precht, FEBS Lett. 94, 383 (1978);
123. O. Farver, M. Goldberg, and I. Precht, Eur. J. Biochem. 104, 71 (1980).
124. O. Farver and I. Pecht, FEBS Lett. 108, 436 (1979).
125. W. G. Zumft, in The Procaryotes, Vol. 1, A. Balows et al. eds., Springer-Verlag, Berlin, 1992, p. 554.
126. J. W. Godden, S. Turley, D. C. Teller, E. T. Adman, M. -Y. Liu, W. J. Payne, and J. LeGall, Science 253, 438 (1991).
127. M.-Y. Liu, M.-C. Liu, W. J. Payne, and J. LeGall, J. Bacteriol. 166, 604 (1986).
128. S. Suzuki, T. Kohzuma, K. Yamaguchi, N. Nakamura, S. Shidara, K. Kobayashi, and S. Tagawa, J. Am. Chem. Soc. 116, 11145 (1994).
129. E. D. Harris, Nutr. Rev. 53, 170 (1996).
130. V. Saitzev, I. Saitzeva, G. Card, A. Ralph, B. Bax, and P. Lindley, J. Inorg. Biochem. 59, 719 (1995);
131. I. Saitzeva, V. Saitzev, G. Card, K. Moshkov, B. Bax, A. Ralph, and P. Lindley, J. Biol. Inorg. Chem. 1, 15 (1996).
132. W. E. Antholine, D. H. W. Kastrau, G. C. M. Steffens, G. Buse, W. G. Zumft, and P. M. H. Kroneck, Eur. J. Biochem. 209, 875 (1992).
133. K. Kobayashi, H. Une, and K. Hayashi, J. Biol. Chem. 264, 7976 (1989).
134. B. C. Hill, J. Biol. Chem. 266, 2219 (1991).
135. O. Warburg, Biochem. Z. 152, 479 (1924).
136. D. Keilin, Proc. R. Soc. London 98, 312 (1925).
137. J. R. Winkler, B. G. Malmström, and H. B. Gray, Biophys. Chem. 54, 199 (1995).
138. B. E. Ramirez, B. G. Malmström, and H. B. Gray, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 11949 (1995).
139. S. Hallén and T. Nilsson, Biochemistry 31, 11853 (1992).