Statistical theory for protein ensembles with designed energy landscapes

Journal of Chemical Physics

Volumn 123, Issue 15, 2005, Pages

  Biswas, Parbati ^a,b   Zou, Jinming ^a   Saven, Jeffery G ^a  

^a UNIVERSITY OF PENNSYLVANIA   (United States)

^b UNIVERSITY OF DELHI   (India)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

ENERGY ABSORPTION; MONOMERS; PROBABILITY DISTRIBUTIONS; STATISTICAL METHODS;

LOW-ENERGY STATES; PROTEIN ENSEMBLES;

PROTEINS;

PEPTIDE LIBRARY;

ARTICLE; METHODOLOGY; PROTEIN FOLDING; SEQUENCE ANALYSIS; STATISTICAL MODEL; THEORETICAL MODEL;

MODELS, STATISTICAL; MODELS, THEORETICAL; PEPTIDE LIBRARY; PROTEIN FOLDING; SEQUENCE ANALYSIS, PROTEIN;

EID: 28344449719     PISSN: 00219606     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1063/1.2062047     Document Type: Article

References (97)

1. C. B. Anfinsen, Science 181, 223 (1973).
2. F. Avbelj and J. Moult, Biochemistry 34, 755 (1995).
3. K. A. Dill, Biochemistry 29, 7133 (1990).
4. J. W. Bryson, S. F. Betz, H. S. Lu, D. J. Suich, H. X. Zhou, K. T. O'Neil, and W. F. DeGrado, Science 270, 935 (1995).
5. M. H. Hecht, J. S. Richardson, D. C. Richardson, and R. C. Ogden, Science 249, 884 (1990).
6. S. Kamtekar, J. M. Schiffer, H. Xiong, J. M. Babik, and M. H. Hecht, Science 262, 1680 (1993).
7. W. F. DeGrado, C. M. Summa, V. Pavone, F. Nastri, and A. Lombardi, Annu. Rev. Biochem. 68, 779 (1999).
8. A. G. Street and S. L. Mayo, Struct. Folding Des. 7, R105 (1999).
9. C. M. Summa, A. Lombardi, M. Lewis, and W. F. DeGrado, Curr. Opin. Struct. Biol. 9, 500 (1999).
10. D. B. Gordon, S. A. Marshall, and S. L. Mayo, Curr. Opin. Struct. Biol. 9, 509 (1999).
11. J. W. Ponder and F. M. Richards, J. Mol. Biol. 193, 775 (1987).
12. H. W. Hellinga and F. M. Richards, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91, 5803 (1994).
13. H. Kono and J. Doi, Proteins 19, 244 (1994).
14. J. R. Desjarlais and T. M. Handel, Protein Sci. 4, 2006 (1995).
15. X. Jiang, E. J. Bishop, and R. S. Farid, J. Am. Chem. Soc. 119, 838 (1997).
16. J. Desmet, M. Demaeyer, B. Hazes, and I. Lasters, Nature (London) 356, 539 (1992).
17. B. Dahiyat and S. L. Mayo, Protein Sci. 5, 895 (1996).
18. B. Dahiyat, C. A. Sarisky, and S. L. Mayo, J. Mol. Biol. 273, 789 (1997).
19. J. U. Bowie, R. Lüthy, and D. Eisenberg, Science 253, 164 (1991).
20. T. L. Hill, Statistical Mechanics (McGraw-Hill, New York, 1956).
21. K. Huang, Statistical Mechanics, 2nd ed. (Wiley, New York, 1987).
22. A. Godzik, A. Kolinski, and J. Skolnick, J. Mol. Biol. 227, 227 (1992).
23. S. E. Brenner and A. Berry, Protein Sci. 3, 1871 (1994).
24. S. Miyazawa and R. L. Jernigan, Macromolecules 218, 534 (1985).
25. S. Miyazawa and R. L. Jernigan, J. Mol. Biol. 256, 623 (1996).
26. M. J. Sippl, J. Mol. Biol. 213, 859 (1990).
27. R. Goldstein, Z. A. Luthey-Schulten, and P. G. Wolynes, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89, 9029 (1992).
28. L. A. Mirny and E. I. Shakhnovich, J. Mol. Biol. 264, 1164 (1996).
29. M. Sasai, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92, 8438 (1995).
30. A. Irbäck, G. Peterson, F. Potthast, and E. Sandelin, Rev. Esp. Otoneurooftalmol Neurocir. 7, 347 (1999).
31. E. I. Shakhnovich and A. M. Gutin, Protein Eng. 6, 793 (1993).
32. S. Govindarajan and R. A. Goldstein, Biopolymers 36, 43 (1995).
33. W. Jin, O. Kambara, H. Sasakawa, A. Tamura, and S. Takada, Structure 11, 581 (2003).
34. V. S. Pande, A. Y. Grosberg, and T. Tanaka, Macromolecules 28, 2218 (1995).
35. D. A. Hinds and M. Levitt, J. Mol. Biol. 258, 201 (1996).
36. J. F. Reidhaar-Olson and R. T. Sauer, Science 241, 53 (1988).
37. B. Ruan, J. Hoskins, L. Wang, and P. L. Bryan, Protein Sci. 7, 2345 (1998).
38. D. E. Kim, H. D. Gu, and D. Baker, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95, 4982 (1998).
39. R. T. Sauer, Folding Des. 1, R27 (1996).
40. D. D. Axe, N. W. Foster, and A. R. Fersht, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 5590 (1996).
41. S. Roy, G. Ratnaswamy, J. A. Boice, R. Fairman, G. McLendon, and M. H. Hecht, J. Am. Chem. Soc. 119, 5302 (1997).
42. S. Roy, K. J. Helmer, and M. H. Hecht, Folding Des. 2, 89 (1997).
43. D. A. Moffet and M. H. Hecht, Chem. Rev. (Washington, D.C.) 101, 3191 (2001).
44. M. D. Finucane, M. Tuna, J. H. Lees, and D. N. Woolfson, Biochemistry 38, 11604 (1999).
45. G. F. Xu, W. X. Wang, J. T. Groves, and M. H. Hecht, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 3652 (2001).
46. M. A. Case and G. L. McLendon, J. Am. Chem. Soc. 122, 8089 (2000).
47. K. M. Arndt, J. N. Pelletier, K. M. Muller, T. Alber, S. W. Michnick, and A. Pluckthun, J. Mol. Biol. 295, 627 (2000).
48. J. G. Saven and P. G. Wolynes, J. Phys. Chem. B 101, 8375 (1997).
49. J. G. Saven, Chem. Rev. (Washington, D.C.) 101, 3113 (2001).
50. J. G. Saven, Curr. Opin. Struct. Biol. 12, 453 (2002).
51. J. Zou and J. G. Saven, J. Mol. Biol. 296, 281 (2000).
52. H. Kono and J. G. Saven, J. Mol. Biol. 306, 607 (2001).
53. J. R. Calhoun, H. Kono, S. Lahr, W. Wang, W. F. DeGrado, and J. G. Saven, J. Mol. Biol. 334, 1101 (2003).
54. A. M. Slovic, H. Kono, J. D. Lear, J. G. Saven, and W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101, 1828 (2004).
55. Y. Zhu, X. Fu, T. Wang, A. Tamura, S. Takada, J. G. Saven, and F. Gai, Chem. Phys. 307, 99 (2004).
56. V. Nanda, M. M. Rosenblatt, A. Osyczka, H. Kono, Z. Getahun, P. L. Dutton, J. G. Saven, and W. F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc. 127, 5804 (2005).
57. F. V. Cochran, S. P. Wu, W. Wang, V. Nanda, J. G. Saven, M. J. Therien, and W. F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc. 127, 1346 (2005).
58. J. N. Onuchic, Z. A. Luthey-Schulten, and P. G. Wolynes, Annu. Rev. Phys. Chem. 48, 545 (1997).
59. J. D. Bryngelson and P. G. Wolynes, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84, 7524 (1987).
60. J. D. Bryngelson and P. G. Wolynes, Biopolymers 30, 177 1990).
61. J. D. Honeycutt and D. Thirumalai, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87, 3526 (1990).
62. R. Goldstein, Z. A. Luthey-Schulten, and P. G. Wolynes, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89, 4918 (1992).
63. E. I. Shakhnovich, Phys. Rev. Lett. 72, 3907 (1994).
64. A. Sali, E. I. Shakhnovich, and M. J. Karplus, Nature (London) 369, 248 (1994).
65. K. A. Dill, K. M. Fiebig, and H. S. Chan, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90, 1942 (1993).
66. A. V. Finkelstein and E. I. Shakhnovich, Biopolymers 28, 1681 (1989).
67. K. Kuwaijima, Proteins 6, 87 (1989).
68. B. W. Matthews, Annu. Rev. Biochem. 62, 139 (1993).
69. B. K. Kuhlman and D. Baker, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 10383 (2000).
70. D. K. Klimov and D. Thirumalai, J. Chem. Phys. 109, 4119 (1998).
71. Y. Yomo, S. Saito, and M. Sasai, Nat. Struct. Biol. 6, 743 (1999).
72. L. Li, L. A. Mirny, and E. I. Shakhnovich, Nat. Struct. Biol. 7, 336 (2000).
73. A. R. Dinner, V. Abkevich, E. I. Shakhnovich, and M. Karplus, Proteins 35, 34 (1999).
74. R. Ḿlin, H. Li, N. S. Wingreen, and C. Tang, J. Chem. Phys. 110, 1252 (1999).
75. N. D. Socci and J. N. Onuchic, J. Chem. Phys. 101, 1519 (1994).
76. J. M. Deutsch and T. Kurosky, Phys. Rev. Lett. 76, 323 (1996).
77. M. P. Morrissey and E. I. Shakhnovich, Folding Des. 1, 391 (1996).
78. J. G. Saven, J. Chem. Phys. 118, 6133 (2003).
79. M. P. Eastwood, C. Hardin, Z. Luthey-Schulten, and P. G. Wolynes, J. Chem. Phys. 117, 4602 (2002).
80. F. Seno, M. Vendruscolo, A. Maritan, and J. R. Banavar, Phys. Rev. Lett. 77, 1901 (1996).
81. S. Boresch and M. Karplus, J. Mol. Biol. 254, 801 (1995).
82. G. Archontis and M. Karplus, J. Chem. Phys. 105, 11246 (1996).
83. N. D. Socci, J. N. Onuchic, and P. G. Wolynes, Proteins 32, 136 (1998).
84. M. Gribskov, R. Luthy, and D. Eisenberg, Methods Enzymol. 183, 146 (1990).
85. G. L. Moore and C. D. Maranas, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100, 5091 (2003).
86. D. A. McQuarrie, Statistical Mechanics, 2nd ed. (Harper & Row, New York, 1976).
87. P. E. Leopold, M. Montal, and J. N. Onuchic, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89, 8721 (1992).
88. E. I. Shakhnovich and A. M. Gutin, J. Chem. Phys. 93, 5967 (1990).
89. V. S. Pande, A. Y. Grosberg, and T. Tanaka, J. Chem. Phys. 101, 8246 (1994).
90. E. I. Shakhnovich, Curr. Opin. Struct. Biol. 7, 29 (1997).
91. J. N. Onuchic, P. G. Wolynes, Z. A. Luthey-Schulten, and N. D. Socci, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92, 3626 (1995).
92. E. I. Shakhnovich and A. M. Gutin, Nature (London) 346, 773 (1990).
93. H. Li, R. Helling, C. Tang, and N. Wingreen, Science 273, 666 (1996).
94. A. Sali, E. I. Shakhnovich, and M. J. Karplus, J. Mol. Biol. 235, 1614 (1994).
95. N. Go, Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 12, 183 (1983).
96. K. F. Lau and K. A. Dill, Macromolecules 22, 3986 (1989).
97. M. Toda, R. Kubo, and N. Salto, Statistical Physics I. Equilibrium Statistical Mechanics, 2nd ed. (Springer, Berlin, 1991).