Mechanical properties of the domains of titin in a Go-like model

Journal of Chemical Physics

Volumn 122, Issue 5, 2005, Pages

  Cieplak, Marek ^a   Pastore, Annalisa ^b   Hoang, Trinh Xuan ^c  

^a INSTITUTE OF PHYSICS   (Poland)

^b NATIONAL INSTITUTE FOR MEDICAL RESEARCH   (United Kingdom)

^c INSTITUTE OF PHYSICS   (Viet Nam)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

HOMOLOGY-BASED MODELING; HYDROPHOBIC AMINO ACIDS; MECHANICAL STABILITY; TITIN;

AMINO ACIDS; HYDROPHOBICITY; MATHEMATICAL MODELS; MECHANICAL PROPERTIES; THERMAL EFFECTS; THERMODYNAMICS;

MOLECULAR STRUCTURE;

EID: 22944478656     PISSN: 00219606     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1063/1.1839572     Document Type: Article

References (50)

1. M. Carrion-Vasquez, P. E. Marszalek, A. F. Oberhauser, and J. M. Fernandez, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96, 11288 (1999).
2. M. Carrion-Vazquez, A. F. Oberhauser, T. E. Fisher, P. E. Marszalek, H. Li, and J. M. Fernandez, Prog. Biophys. Mol. Biol. 74, 63 (2000).
3. H. Li, A. F. Oberhauser, S. B. Fowler, J. Clarke, and J. M. Fernandez, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92, 6527 (2000).
4. K. Maruyama, Biophys. Chem. 50, 73 (1994).
5. K. Maruyama, FASEB J. 11, 341 (1997).
6. T. C. S. Keller, Curr. Opin. Cell Biol. 7, 32 (1995).
7. J. Trinick, Curr. Biol. 6, 258 (1996).
8. R. Horowits, K. Maruyama, and R. J. Podolsky, J. Cell Biol. 109, 2169 (1989).
9. R. Horowits, Biophys. J. 61, 392 (1992).
10. T. Funatsu, E. Kono, H. Higuchi et al., J. Cell Biol. 120, 711 (1993).
11. P. H. Trombitas, W. W. Baatsen, M. S. Z. Kellermayer, and G. H. Pollack, J. Cell Biol. 100, 809 (1991).
12. K. Wang, R. McCarter, J. Wright, J. Beverly, and R. Ramirez-Mitchell, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88, 7101 (1991).
13. S. Labeit and B. Kolmerer, Science 270, 293 (1995).
14. W. A. Linke, M. Ivemeyer, M. Olivieri, B. Kolmerer, C. Ruegg, and S. Labeit, J. Mol. Biol. 261, 62 (1996).
15. W. A. Linke and H. Granzier, Biophys. J. 75, 2613 (1998).
16. S. Improta, A. S. Politou, and A. Pastore, Structure (London) 4, 323 (1996).
17. A. S. Politou, D. J. Thomas, and A. Pastore, Biophys. J. 69, 2601 (1995).
18. A. S. Politou, M. Gautel, S. Improta, L. Vangelista, and A. Pastore, J. Mol. Biol. 255, 604 (1996).
19. S. B. Fowler and J. Clarke, Structure (London) 9, 355 (2001).
20. M. Carrion-Vazquez, A. F. Oberhauser, S. B. Fowler, P. E. Marszalek, S. E. Broedel, J. Clarke, and J. M. Fernandez, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96, 3694 (1999).
21. P. E. Marszalek, H. Lu, H. B. Li, M. Carrion-Vazquez, A. F. Oberhauser, K. Schulten, and J. M. Fernandez, Nature (London) 402, 100 (1999).
22. R. B. Best, B. Li, A. Steward, V. Daggett, and J. Clarke, Biophys. J. 81, 2344 (2001).
23. H. Lu and K. Schulten, Chem. Phys. 247, 141 (1999).
24. H. Lu and K. Schulten, Biophys. J. 79, 51 (2000).
25. E. Paci and M. Karplus, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6521 (2000).
26. D. K. Klimov and D. Thirumalai, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 7254 (2000).
27. M. Cieplak, T. X. Hoang, and M. O. Robbins, Proteins 49, 114 (2002).
28. M. Cieplak, T. X. Hoang, and M. O. Robbins, Phys. Rev. E 69, 011912 (2004).
29. M. Cieplak, T. X. Hoang, and M. O. Robbins, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 56, 285 (2004).
30. H. Abe and N. Go, Biopolymers 20, 1013 (1981).
31. S. Takada, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96, 11698 (1999).
32. F. Fraternali and A. Pastore, J. Mol. Biol. 290, 581 (1999).
33. O. Mayans, J. Wuerges, M. Gautel, and M. Wilmans, Structure (London) 9, 331 (2001).
34. F. C. Bernstein, T. F. Koetzle, G. J. B. Williams et al., J. Mol. Biol. 112, 535 (1997).
35. A. Sali and T. L. Blundell, J. Mol. Biol. 234, 779 (1993).
36. G. Vriend, J. Mol. Graphics 8, 52 (1990).
37. N. Guex and M. C. Peitsch, Electrophoresis 18, 2714 (1997).
38. J. D. Thompson, T. J. Gibson, F. Plewniak, F. Jeanmougin, and D. G. Higgins, Nucleic Acids Res. 25, 4876 (1997).
39. T. X. Hoang and M. Cieplak, J. Chem. Phys. 112, 6851 (2000).
40. T. X. Hoang and M. Cieplak, J. Chem. Phys. 113, 8319 (2001).
41. M. Cieplak and T. X. Hoang, Biophys. J. 84, 475 (2003).
42. M. Cieplak and T. X. Hoang, Int. J. Mod. Phys. C 13, 1231 (2002).
43. J. Tsai, R. Taylor, C. Chothia, and M. Gerstein, J. Mol. Biol. 290, 253 (1999).
44. M. Cieplak and T. X. Hoang, Physica A 330, 195 (2003).
45. J. I. Kwiecinska and M. Cieplak, J. Phys. Cond. Mat. (in press).
46. T. Veitshans, D. Klimov, and D. Thirumalai, Folding Des. 2, 1 (1997).
47. M. Cieplak, T. X. Hoang, and M. O. Robbins, Proteins 49, 104 (2002).
48. M. Rief, M. Gautel, F. Oesterhelt, J. M. Fernandez, and H. E. Gaub, Science 276, 1109 (1997).
49. S. B. Fowler, R. B. Best, J. L. T. Herrera, T. J. Rutherford, A. Steward, E. Paci, M. Karplus, and J. Clarke, J. Mol. Biol. 322, 841 (2002).
50. J. F. Marko and E. D. Siggia, Macromolecules 28, 8759 (1995).