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Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes

Volumn 1565, Issue 2, 2002, Pages 232-245

Structural model of the transmembrane Fo rotary sector of H+-transporting ATP synthase derived by solution NMR and intersubunit cross-linking in situ

(2) Fillingame, Robert H a Dmitriev, Oleg Y a

a UNIVERSITY OF WISCONSIN SCHOOL OF MEDICINE AND PUBLIC HEALTH (United States)

Author keywords

ATP synthase; Cross linking; Fo structure; Molecular modeling; NMR; Proton transport; Rotary motor; Subunit c

Indexed keywords

ADENOSINE TRIPHOSPHATE; ASPARTIC ACID; CARBOXYL GROUP; CATION; MEMBRANE PROTEIN; MUTANT PROTEIN; OLIGOMER; PROTON; PROTON TRANSPORTING ADENOSINE TRIPHOSPHATASE;

BETA CHAIN; BINDING SITE; CATALYSIS; CROSS LINKING; ELECTROCHEMISTRY; ENZYME STRUCTURE; ENZYME SYNTHESIS; ESCHERICHIA COLI; MOLECULAR MODEL; NONHUMAN; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN STRUCTURE; PROTON TRANSPORT; REVIEW;

ADENOSINE TRIPHOSPHATE; ASPARTIC ACID; CATALYSIS; ESCHERICHIA COLI; HYDROGEN-ION CONCENTRATION; LIPID BILAYERS; MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY; MEMBRANE POTENTIALS; MEMBRANE PROTEINS; MODELS, MOLECULAR; MUTATION; PROLINE; PROTEIN CONFORMATION; PROTEIN FOLDING; PROTON-TRANSLOCATING ATPASES; PROTONS; ROTATION; SOLVENTS;

ESCHERICHIA COLI;

EID: 0037064219 PISSN: 00052736 EISSN: None Source Type: Journal
DOI: 10.1016/S0005-2736(02)00572-2 Document Type: Review

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* 이 정보는 Elsevier사의 SCOPUS DB에서 KISTI가 분석하여 추출한 것입니다.