Determination-of the Fe-ligand bond lengths and Fe-N-O bond angles in horse heart ferric and ferrous nitrosylmyoglobin using multiple-scattering XAFS analyses

Journal of the American Chemical Society

Volumn 120, Issue 42, 1998, Pages 10827-10836

  Rich, Anne M ^a   Armstrong, Robert S ^a   Ellis, Paul J ^a   Lay, Peter A ^a  

^a UNIVERSITY OF SYDNEY   (Australia)

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

FERRIC ION; FERROUS ION; IMIDAZOLE DERIVATIVE; IRON; LIGAND; MYOGLOBIN; NITRIC OXIDE; NITROGEN; OXYGEN;

ARTICLE; CHEMICAL BOND; CHEMICAL STRUCTURE; CRYSTAL STRUCTURE; X RAY CRYSTALLOGRAPHY;

EID: 0032576122     PISSN: 00027863     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1021/ja980253g     Document Type: Article

References (92)

1. Evans, S. V.; Brayer, G. D. J. Biol. Chem. 1988, 263, 4263-4268.
2. Antonini, E.; Brunori, M. Hemoglobin and Myoglogin in Their Reactions with Ligands; Neuberger, A., Tatum, E. L., Eds.; North-Holland: Amsterdam, 1971.
3. Hauksson, J. B.; La Mar, G. N.; Pandey, R. K.; Rezzano, I. N.; Smith, K. M. J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 6198-6205.
4. 5
5. Vinogradov, S. N.; Walz, D. A.; Pohajdak, B.; Moens, L.; Kapp, O. H.; Suzuki, T.; Trotman, C. N. A. Comput. Biochem. Physiol. B 1993, 106B, 1-26.
6. Gibson, Q. H. Biochem. J. 1959, 71, 293-303.
7. Antonini, E. Physiol. Rev. 1965, 45, 123-170.
8. Rohlfs, R. J.; Olson, J. S.; Gibson, Q. H. J. Biol. Chem. 1988, 263, 1803-1813 and references therein.
9. Rohlfs, R. J.; Mathews, A. J.; Carver, T. E.; Olson, J. S.; Springer, B. A.; Egeberg, K. D.; Sugar, S. G. J. Biol. Chem. 1990, 265, 3168-3176.
10. Carver, T. E.; Olson, J. S.; Smerdon, S. J.; Krzywda, S.; Wilkinson, A. J.; Gibson, Q. H.; Blackmore, R. S.; Ropp, J. D.; Sligar, S. G. Biochemistry 1991, 30, 4697-4705.
11. Carver, T. E.; Rohlfs, R. J.; Olson, J. S.; Gibson, Q. H.; Blackmore, R. S.; Springer, B. A.; Sligar, S. G. J. Biol. Chem. 1990, 265, 20007-20020.
12. Quillin, M. L.; Arduini, R. M.; Olson, J. S.; Phillips, G. N., Jr. J. Mol. BM. 1993, 234, 140-155.
13. Springer, B. A.; Sugar, S. G.; Olson, J. S.; Phillips, G. N., Jr. Chem. Rev. 1994, 94, 699-714.
14. Hanania, G. I. H.; Yeghiayan, A.; Cameron, B. F. Biochem. J. 1966, 98, 189-192.
15. Scheler, W.; Schoffa, G.; Jung, F. Biochem. Z. 1957, 329, 232-246.
16. Butler, A. R.; Williams, D. L. H. Chem. Soc. Rev. 1993, 22, 233-241.
17. Das, T. K.; Mazumdar, S.; Mitra, S. J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1993, 1447-1448.
18. Wang, J.; Stuehr, D. J.; Rousseau, D. L. Biochemistry 1997, 36, 4595-4606.
19. Ignarro, L. J.; Ross, G.; Tillisch, J. West. J. Med. 1991, 154, 51-62.
20. Lancaster Jr., J. R.; Langrehr, J. M.: Bergonia, H. A.; Murase, N.; Simmons, R. L.; Hoffman, R. A. J. Biol. Chem. 1992, 267, 10994-10998.
21. Andersen, J. F.; Champagne, D. E.; Weichsel, A.; Ribeiro, J. M. C.; Balfour, C. A.; Dress, V.; Montfort, W. R. Biochemistry 1997, 36, 4423-4428.
22. Xie, Q.-W.; Cho, H. J.; Calaycay, J.; Mumford, R. A.; Swiderek, K. M.; Lee, T. D.; Ding, A.; Troso, T.; Nathan, C. Science (Washington, D.C.) 1992, 256, 225-228.
23. Verma, A.; Hirsch, D. J.; Glatt, C. E.; Ronnett, G. V.; Snyder, S. H. Science (Washington, D.C.) 1993, 259, 381-384.
24. Ribeiro, J. M. C.; Hazzard, J. M. H.; Nussenzveig, R. H.; Champagne, D. E.; Walker, F. A. Science (Washington, D.C.) 1993, 260, 539-541.
25. Clarke, M. J.; Gaul, J. B. Struct. Bonding 1993, 81, 147-181 and references therein.
26. Bredt, D. S.; Hwang, P. M.; Glatt, C. E.; Lowenstein, C.; Reed, R. R.; Snyder, S. H. Nature (London) 1991, 351, 714-718.
27. Eich, R. F.; Li, T.; Lemon, D. D.; Doherty, D. H.; Curry, S. R.; Aitken, J. F.; Mathews, A. J.; Johnson, K. A.; Smith, R. D.; Phillips, G. N., Jr.; Olson, J. S. Biochemistry 1996, 35, 6976-6983.
28. Stone, J. R.; Marietta, M. A. Biochemistry 1996, 35, 1093-1099 and references therein.
29. Snyder, S. H. Science (Washington, D.C.) 1992, 257, 494-496.
30. Bredt, D. S.; Hwang, P. M.; Snyder, S. H. Nature (London) 1990, 347,768-770.
31. Fukuto, J. M.; Ignarro, L. J. Acc. Chem. Res. 1997, 30, 149-152.
32. Snyder, S. H.; Bredt, D. S. Sci. Am. 1992, 266, 28-35.
33. Wang, J.; Rousseau, D. L.; Abu-Soud, H. M.; Stuehr, D. J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1994, 91, 10512-10516 and references therein.
34. Smith, R. P.; Louis, C. A.; Kruszyna, R. T.; Kruszyna, H. Fundam. Appl. Toxicol. 1991, 17, 120-127.
35. Kim, S.; Deinum, G.; Gardner, M. T.; Marletta, M. A.; Babcock, G. T. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 8769-8770.
36. Stone, J. R.; Marletta, M. A. Biochemistry 1995, 34, 14668-14674.
37. Stone, J. R.; Marletta, M. A. Biochemistry 1994, 33, 5636-5640.
38. Ignarro, L. J.; Degnan, J. N.; Baricos, W. H.; Kadowitz, P. J.; Wolin, M. S. Biochim. Biophys. Acta 1982, 718, 49-59.
39. Ignarro, L. J.; Wood, K. S.: Wolin, M. S. Adv. Cyclic Nucleotide Protein Phosphorylation Res. 1984, 17, 267-274.
40. Ignarro, L. J. Semin. Hematol. 1989, 26, 63-76.
41. Traylor, T. G.; Sharma, V. S. Biochemistry 1992, 31, 2847-2849.
42. Addison, A. W.; Stephanos, J. J. Biochemistry 1986, 25, 4104-4113.
43. Zhang, K.; Reddy, K. S.; Bunker, G.; Chance, B. Proteins: Struct. Funct. Genet. 1991, 10, 279-286.
44. Deatherage, J. F.; Moffat, K. J. Mol. Biol. 1979, 134, 401-417.
45. (a) Obmolova, G. V.; Safonova, T. N.; Teplyakov, A. V.; Popov, A. N.; Kuranova, I. P.; Harutyunyan, E. G.; Vainshtein, B. K. Bioorg. Khim. 1988,14, 1509-1519.
46. (b) Harutyunyan, E. H.; Safonova, T, N.; Kuranova, I. P.; Popov, A. N.; Teplyakov, A. V.; Obmolova, G. V.; Vainshtein, B. K.; Dodson, G. G.; Wilson, J. C. J. Mol. Biol. 1996, 264, 152-161.
47. Edwards, S. L.; Poulos, T. L. J. Mol Biol. 1990, 265, 2588-2595.
48. Obayaashi, E.; Tsukamoto, K.; Adachi, S.-i.; Takahashi, S.; Nomura, M.; Iizuka, T.; Shoun, H.; Shiro, Y. J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 7807-7816.
49. Brucker, E. A.; Olson, J. S.; Ikeda-Saito, M.; Phillips, G. N., Jr. Proteins: Struct. Funct. Genet. 1998, 30, 352-356.
50. Maskall, C. S.; Gibson, J. F.; Dart, P. J. Biochem. J. 1977, 167, 435-445.
51. Chien, J. C. W. J. Chem. Phys. 1969, 51, 4220-4227.
52. Stone, J. R.; Sands, R. H.; Dunham, W. R.; Marletta, M. A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995, 207, 572-577.
53. Dickinson, L. C.; Chien, J. C. W. J. Am. Chem. Soc. 1971, 93, 5036-5040.
54. Hori, H.; Ikeda-Saito, M.; Yonetani, T. J. Biol. Chem. 1981, 256, 7849-7855.
55. Morse, R. H.; Chan, S. I. J. Biol. Chem. 1980, 255, 7876-7882.
56. O'Keeffe, D. H.; Ebel, R. E.; Peterson, J. A. J. Biol. Chem. 1978, 253, 3509-3516.
57. Waleh, A.; Ho, N.; Chantranupong, L.; Loew, G. H. J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 2767-2772.
58. Henry, Y.; Banerjee, R. J. Mol. Biol. 1973, 73, 469-482.
59. Benko, B.; Yu, N.-T. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1983, 80, 7042-7046.
60. Walters, M. A.; Spiro,T. G. Biochemistry 1982, 21, 6989-6995.
61. Spiro, T. G.; Strekas, T. C. J. Am. Chem. Soc. 1974, 96, 338-345; Choi, S.; Spiro, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1983, 105, 3683-3692; Owens, J. W.; O'Connor, C. J. Coord. Chem. Rev. 1988, 84, 1-45.
62. Spiro, T. G.; Strekas, T. C. J. Am. Chem. Soc. 1974, 96, 338-345; Choi, S.; Spiro, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1983, 105, 3683-3692; Owens, J. W.; O'Connor, C. J. Coord. Chem. Rev. 1988, 84, 1-45.
63. Spiro, T. G.; Strekas, T. C. J. Am. Chem. Soc. 1974, 96, 338-345; Choi, S.; Spiro, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1983, 105, 3683-3692; Owens, J. W.; O'Connor, C. J. Coord. Chem. Rev. 1988, 84, 1-45.
64. Stong, J. D.; Burke, J. M.; Daly, P.; Wright, P.; Spiro, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 5815-5819. Rich, A. M. BSc(Hons) Thesis, University of Sydney, 1990.
65. Stong, J. D.; Burke, J. M.; Daly, P.; Wright, P.; Spiro, T. G. J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 5815-5819. Rich, A. M. BSc(Hons) Thesis, University of Sydney, 1990.
66. Sharma, V. S.; Traylor, T. G.; Gardiner, R.; Mizukami, H. Biochemistry 1987, 26, 3837-3843.
67. Wang, Y.; Averill, B. A. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118, 3972-3973.
68. Westre, T. E.; Cicco, A. D.; Filipponi, A.; Natoli, C. R.; Hedman, B.; Solomon, E. I.; Hodgson, K. O. J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 6757-6768.
69. Guss, J. M.; Bartunik, H. D.; Freeman, H. C. Acta Crystallogr., Sect. B 1992, B48, 790-811.
70. -1. Handbook of Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed.; CRC Press: Boca Raton, FL, 1976; Vol. II (Proteins).
71. (a) Tsubaki, M.; Yu, N.-T. Biochemistry 1982, 21, 1140-1144.
72. (b) Mackin, H. C.; Benko, B.; Yu, N.-T.; Gersonde, K. FEBS Lett. 1983, 158, 199-202.
73. 69 and the crystal structure on the sample used here was reanalyzed by Dr. Peter Turner and gave the same bond lengths and angles.
74. Scheidt, W. R.; Frisse, M. E. J. Am. Chem. Soc. 1975, 97, 17-21.
75. Cramer, S. P.; Tench, O.; Yocum, M.; George, G. N. Nucl. Instrum. Methods. Phys. Res. 1988, A266, 586-591. The data for the Fe(III) adduct were obtained with a more modern detector, which could take up to 150 000 counts.
76. Zhang, Y.; Pavlosky, M. A.; Brown, C. A.; Westre, T. E.; Hedman, B.; Hodgson, K. O.; Solomon, E. I. J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 9189-9191.
77. Ellis, P. J.; Freeman, H. C. J. Synchrotron Radiat. 1995, 2, 190-195. This program incorporates FEFF 6.01 for MS (Rehr, J. J.; Albers, R. C.; Zabinsky, S. I. Phys. Rev. Lett. 1992, 69, 3397-3400).
78. Ellis, P. J.; Freeman, H. C. J. Synchrotron Radiat. 1995, 2, 190-195. This program incorporates FEFF 6.01 for MS (Rehr, J. J.; Albers, R. C.; Zabinsky, S. I. Phys. Rev. Lett. 1992, 69, 3397-3400).
79. Rich, A. M.; Armstrong, R. S.; Ellis, P. J.; Freeman, H. C.; Lay, P. A. Inorg. Chem., in press.
80. Chance, M. R.; Parkhurst, L. J.; Powers, L. S.; Chance, B. J. Biol. Chem. 1986, 261, 5689-5692.
81. Gurman, S. J. J. Synchrotron Radiat. 1995, 2, 56-63.
82. Pin, S.; Alpert, B.; Congiu-Castellano, A.; Longa, S. D.; Bianconi, A. Methods Enzymol. 1994, 232 (Hemoglobins, Part C), 266-292.
83. Teo, B.-K. J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 3990-4001. Teo, B.-K. Bond-Angle Determination by EXAFS: A New Dimension. In EXAFS and Near Edge Structure; Bianconi, A., Inoccia, L., Stipcich, S., Eds.; Springer-Verlag: Berlin and Heidelberg, 1983; pp 11-21.
84. Teo, B.-K. J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 3990-4001. Teo, B.-K. Bond-Angle Determination by EXAFS: A New Dimension. In EXAFS and Near Edge Structure; Bianconi, A., Inoccia, L., Stipcich, S., Eds.; Springer-Verlag: Berlin and Heidelberg, 1983; pp 11-21.
85. Scheidt, W. R.; Piciulo, P. L. J. Am. Chem. Soc. 1976, 98, 1913-1919.
86. Scheidt, W. R.; Lee, Y. J.; Hatano, K. J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 6, 3191-3198.
87. 81,82
88. Ellis, P. J. Ph.D. Thesis, University of Sydney, 1995.
89. Penner-Hahn, J. E.; Hodgson, K. O. In Iron Porphyrins, Part III; Lever, A. B. P., Gray, H. B., Eds.; VCH Publishers: New York, 1989; Vol. 4, Chapter 3 and references therein.
90. 1/2 = 3.7°.
91. Riggs-Gelasco, P. J.; Stemmler, T. L.; Penner-Hahn, J. E. Coord. Chem. Rev. 1995, 144, 245-286 and references therein.
92. R is half the effective path length, which is the length of the route by which a photoelectron proceeds from the absorber to neighboring atoms and back to the absorber.