Analysis of four residues within substrate recognition site 4 of human cytochrome P450 3A4: Role in steroid hydroxylase activity and α- naphthoflavone stimulation

Archives of Biochemistry and Biophysics

Volumn 350, Issue 2, 1998, Pages 223-232

  Domanski, Tammy L ^a   Liu, Juping ^a   Harlow, Greg R ^a   Halpert, James R ^a  

^a UNIVERSITY OF ARIZONA   (United States)

Author keywords

Cooperativity; Flavonoid; Steady state kinetics; Steroid hydroxylation

Indexed keywords

ALPHA NAPHTHOFLAVONE; CYTOCHROME P450; STEROID MONOOXYGENASE;

ANIMAL CELL; ARTICLE; BINDING SITE; ENZYME ACTIVE SITE; ENZYME KINETICS; ENZYME SPECIFICITY; ENZYME SUBSTRATE COMPLEX; ESCHERICHIA COLI; NONHUMAN; PRIORITY JOURNAL;

ANIMALIA; BACTERIA (MICROORGANISMS); ESCHERICHIA COLI;

EID: 0031824305     PISSN: 00039861     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1006/abbi.1997.0525     Document Type: Article

References (44)

1. Guengerich F. P. Cytochrome P450. 1995;Plenum Press, New York. p. 473-535.
2. Ueng Y. F., Kuwabara T., Chun Y. J., Guengerich F. P. Biochemistry. 36:1997;370-381.
3. Johnson E. F., Schwab G. E., Vickery L. E. J. Biol. Chem. 262:1988;17672-17677.
4. Harlow G. R., Halpert J. R. J. Biol. Chem. 272:1997;5396-5402.
5. Shou M., Grogan J., Mancewica J. A., Krausz K. W., Gonzalez F. J., Gelboin H. V., Korzekwa K. R. Biochemistry. 33:1994;6450-6455.
6. Schwab G. E., Raucy J. L., Johnson E. F. Mol. Pharmacol. 33:1988;493-499.
7. Von Wachenfeldt C., Johnson E. F. Ortiz de Montellano P. R. Cytochrome P450. 1995;183-223 Plenum Press, New York.
8. Gotoh O. J. Biol. Chem. 267:1992;83-90.
9. Halpert J. R., He Y. A. J. Biol. Chem. 268:1993;4453-4457.
10. Hasler J. A., Harlow G. R., Szklarz G. D., John G. H., Kedzie K. M., Burnett V. L., He Y. A., Kaminsky L. S., Halpert J. R. Mol. Pharmacol. 46:1994;338-345.
11. He Y. A., Balfour C. A., Kedzie K. M., Halpert J. R. Biochemistry. 31:1992;9220-9226.
12. He Y. A., Luo Z., Klekotka P. A., Burnett V. L., Halpert J. R. Biochemistry. 33:1994;4419-4424.
13. He Y. Q., He Y. A., Halpert J. R. Chem. Res. Toxicol. 8:1995;574-579.
14. Iwasaki M., Darden T. A., Pedersen L. G., Davis D. G., Juvonen R. O., Sueyoshi T., Negishi M. J. Biol. Chem. 268:1993;759-762.
15. Juvonen R. O., Iwasaki M., Negishi M. J. Biol. Chem. 266:1991;16431-16435.
16. Kaminsky L. S., de Morais S. M. F., Faletto M. B., Dunbar D. A., Goldstein J. A. Mol. Pharmacol. 43:1992;234-239.
17. Kronbach T., Johnson E. F. J. Biol. Chem. 266:1991;6215-6220.
18. Lindberg R. L. P., Negishi M. Nature. 339:1989;632-634.
19. Szklarz G. D., Halpert J. R. J. Comp. Aided Mol. Design. 11:1997;265-272.
20. He Y. A., He Y. Q., Szklarz G. D., Halpert J. R. Biochemistry. 36:1997;8831-8839.
21. Ellis S. W., Hayhurst G. P., Smith G., Lightfoot T., Wong M. M., Simula A. P., Ackland M. J., Sternberg M. J., Lennard M. S., Tucker G. T. J. Biol. Chem. 270:1995;29055-29058.
22. Mackman R., Tschirret-Guth R. A., Smith G., Hayhurst G. P., Ellis S. W., Lennard M. S., Tucker G. T., Wolf C. R., Ortiz de Montellano P. R. Arch. Biochem. Biophys. 331:1996;134-140.
23. Szklarz G. D., He Y. Q., Kedzie K. M., Halpert J. R., Burnett V. L. Arch. Biochem. Biophys. 327:1996;308-318.
24. Fukuda T., Imai Y., Komori M., Nakamura M., Kusunose E., Satouchi K., Kusunose M. J. Biochem. 113:1993;7-12.
25. Hanioka N., Gonzalez F. J., Lindberg N. A., Liu G., Gelboin H. V., Korzekwa K. R. Biochemistry. 31:1992;3364-3370.
26. Mueller E. J., Loida P. J., Sligar S. G. Ortiz de Montellano P. R. Cytochrome P450. 1995;83-124 Plenum Press, New York.
27. Hasemann C. A., Kurumbail R. G., Boddupalli S. S., Peterson J. A., Deisenhofer J. Structure. 3:1995;41-62.
28. Harlow G. R., Halpert J. R. Arch. Biochem. Biophys. 326:1996;85-92.
29. Ho S. N., Hunt H. D., Horton R. M., Pullen J. K., Pease L. R. Gene. 77:1989;51-59.
30. Domanski T. L., deJonge B. L., Bayles K. W. J. Bacteriol. 179:1997;2651-2657.
31. Chen B., Przybyla A. E. Biotechnology. 17:1994;657-659.
32. John G. H., Hasler J. A., Halpert J. R. Arch. Biochem. Biophys. 314:1994;367-375.
33. Bradford M. M. Anal. Biochem. 72:1976;248-254.
34. Lowry O. H., Rosebrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. J. Biol. Chem. 193:1951;265-275.
35. Laemmli U. K. Nature. 339:1970;632-634.
36. Ciaccio P. J., Halpert J. R. Arch. Biochem. Biophys. 271:1989;284-299.
37. Kedzie K. M., Balfour C. A., Escobar G. Y., Grimm S. W., He Y. A., Pepperl D. J., Regan J. W., Stevens J. C., Halpert J. R. J. Biol. Chem. 266:1991;22515-22521.
38. Swinney D. C., Ryan D. E., Thomas P. E., Levin W. Biochemistry. 26:1987;7073-7083.
39. Aoyama T., Yamano S., Waxman D. J., Lapenson D. P., Mayer U. A., Fisher V., Tyndale R., Inaba T., Kalow W., Gelboin H. V., Gonzalez F. J. J. Biol. Chem. 264:1989;10388-10395.
40. Raag R., Poulos T. L. Biochemistry. 28:1989;917-922.
41. Poulos T. L., Finzel B. C., Howard A. J. J. Mol. Biol. 195:1987;687-700.
42. Furuya H., Shimizu T., Hirano K., Hatano M., Fujii-Kuriyama Y. Biochemistry. 28:1989;6848-6857.
43. Raag R., Martinis S. A., Sligar S. G., Poulos T. L. Biochemistry. 30:1991;11420-11429.
44. Cupp-Vickery J. R., Poulos T. L. Struct. Biol. 2:1995;144-153.