Design and characterization of gramicidin channels

Methods in Enzymology

Volumn 294, Issue , 1999, Pages 525-550

  Greathouse, Denise V ^a   Koeppe II, Roger E ^a   Providence, Lyndon L ^a   Shobana, S ^a   Andersen, Olaf S ^a  

^a NONE

Author keywords

[No Author keywords available]

Indexed keywords

GRAMICIDIN;

AMINO ACID SYNTHESIS; ARTICLE; CHANNEL GATING; MEMBRANE STRUCTURE; PRIORITY JOURNAL; PROTEIN LIPID INTERACTION; STRUCTURE ACTIVITY RELATION;

EID: 0031787936     PISSN: 00766879     EISSN: None     Source Type: Book Series    
DOI: 10.1016/S0076-6879(99)94031-4     Document Type: Article

References (111)

1. 2, liquid nitrogen; MD, molecular dynamics; NMP, N-methylpyrrolidone; p-NPF, p-nitrophenylformate; PPY, 4-pyrrolidinopyridine; RH, right-handed; SE-HPLC, size-exclusion, high-performance liquid chromatography; SS, single-stranded; THF, tetrahydrofuran; TLC, thin-layer chromatography.
2. R. Sarges and B. Witkop, J. Am. Chem. Soc. 87, 2011 (1965).
3. R. S. Prosser, J. H. Davis, F. W. Dahlquist, and M. A. Lindorfer, Biochemistry 30, 4687 (1991).
4. R. R. Ketchem, W. Hu, and T. A. Cross, Science 261, 1457 (1993).
5. K. C. Lee, S. Huo, and T. A. Cross, Biochemistry 34, 857 (1995).
6. W. Hu, N. D. Lazo, and T. A. Cross, Biochemistry 34, 14138 (1995).
7. R. E. Koeppe II, J. A. Killian, T. C. B. Vogt, B. De Kruijff, M. J. Taylor, G. L. Mattice, and D. V. Greathouse, Biochemistry 34, 9299 (1995).
8. R. E. Koeppe II, L. L. Providence, D. V. Greathouse, F. Heitz, Y. Trudelle, N. Purdie, and O. S. Andersen, Proteins 12, 49 (1992).
9. R. E. Koeppe II, D. V. Greathouse, A. Jude, G. Saberwal, L. L. Providence, and O. S. Andersen, J. Biol. Chem. 269, 12567 (1994).
10. R. E. Koeppe II and O. S. Andersen, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 25, 231 (1996).
11. O. S. Andersen, G. Saberwal, D. V. Greathouse, and R. E. Koeppe II, Ind. J. Biochem. Biophys. 33, 331 (1996).
12. J. L. Mazet, O. S. Andersen, and R. E. Koeppe II, Biophys. J. 45, 263 (1984).
13. E. W. B. Russell, L. B. Weiss, F. I. Navetta, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Biophys. J. 49, 673 (1986).
14. J. T. Durkin, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, J. Mol. Biol. 211, 221 (1990).
15. M. D. Becker, D. V. Greathouse, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Biochemistry 30, 8830 (1991).
16. J. T. Durkin, L. L. Providence, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, J. Mol. Biol. 231, 1102 (1993).
17. S. Oiki, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Biophys. J. 66, 1823 (1994).
18. S. Oiki, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92, 2121 (1995).
19. R. E. Koeppe II, J. A. Paczkowski, and W. L. Whaley, Biochemistry 24, 2822 (1985).
20. R. E. Koeppe II, T. C. B. Vogt, D. V. Greathouse, J. A. Killian, and B. De Kruijff, Biochemistry 35, 3641 (1996).
21. J. A. Lundbæk, P. Birn, J. Girshman, A. J. Hansen, and O. S. Andersen, Biochemistry 35, 3825 (1996).
22. O. S. Andersen, C. Nielsen, A. M. Maier, J. A. Lundback, M. Goulian, and R. E. Koeppe II, Methods Enzymol. 294, [10], (1998) (this volume).
23. L. B. Weiss and R. E. Koeppe II, Int. J. Pept. Protein Res. 26, 305 (1985).
24. M. Kanska, J. Radioanalyt. Nucl. Chem. 87, 95 (1984).
25. C. G. Fields, G. B. Fields, R. L. Noble, and T. A. Cross, Int. J. Pept. Protein Res. 33, 298 (1989).
26. S. S. Wang, J. Am. Chem. Soc. 95, 1328 (1973).
27. C. G. Fields, D. H. Lloyd, R. L. MacDonald, K. M. Otteson, and R. L. Noble, Peptide Res. 4, 95 (1991).
28. V. K. Sarin, S. B. H. Kent, J. P. Tam, and R. B. Merrifield, Anal. Biochem. 117, 147 (1981).
29. K. Okawa and S. Hase, Bull. Chem. Soc. Japan 36, 754 (1963).
30. G. L. Turner, J. F. Hinton, R. E. Koeppe II, J. A. Parli, and F. S. Millett, Biochim. Biophys. Acta 756, 133 (1983).
31. T. C. B. Vogt, J. A. Killian, R. A. Demel, and B. De Kruijff, Biochim. Biophys. Acta 1069, 157 (1991).
32. R. E. Koeppe II, J. A. Killian, and D. V. Greathouse, Biophys. J. 66, 14 (1994).
33. R. E. Koeppe II and L. B. Weiss, J. Chromatogr. 208, 414 (1981).
34. D. D. Busath, O. S. Andersen, and R. E. Koeppe II, Biophys. J. 51, 79 (1987).
35. G. L. Mattice, R. E. Koeppe II, L. L. Providence, and O. S. Andersen, Biochemistry 34, 6827 (1995).
36. L. L. Providence, O. S. Andersen, D. V. Greathouse, R. E. Koeppe II, and R. Bittman, Biochemistry 34, 16404 (1995).
37. D. V. Greathouse, J. F. Hinton, K. S. Kim, and R. E. Koeppe II. Biochemistry 33, 4291 (1994).
38. D. W. Urry, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 68, 672 (1971).
39. D. W. Urry, A. Spisni, and M. A. Khaled, Biochem. Biophys. Res. Commun. 88, 940 (1979).
40. L. Masotti, A. Spisni, and D. W. Urry, Cell Biophys. 2, 241 (1980).
41. B. A. Wallace, W. R. Veatch, and E. R. Blout, Biochemistry 20, 5754 (1981).
42. W. R. Veatch, E. T. Fossel, and E. R. Blout, Biochemistry 13, 5249 (1974).
43. V. F. Bystrov and A. S. Aresen'ev, Tetrahedron 44, 925 (1988).
44. D. Greathouse, N. Le, R. E. Koeppe II, J. Hinton, G. Saberwal, L. Providence, and O. Andersen, Biophys. J. 68, A151 (1995).
45. N. H. Le, D. V. Greathouse, R. E. Koeppe II, G. Saberwal, L. L. Providence, and O. S. Andersen, Biophys. J. 70, A79 (1996).
46. J. A. Killian, I. Salemink, M. De Planque, G. Lindblom, R. E. Koeppe II, and D. V. Greathouse, Biochemistry 35, 1037 (1996).
47. H. H. J. De Jongh, E. Goormaghtigh, and J. A. Killian, Biochemistry 33, 14521 (1994).
48. M. C. Bañó, L. Braco, and C. Abad, J. Chromatogr. 458, 105 (1988).
49. B. A. Wallace and K. Ravikumar, Science 241, 182 (1988).
50. D. A. Langs, Science 241, 188 (1988).
51. D. A. Langs, G. D. Smith, C. Courseille, G. Precigoux, and M. Hospital, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88, 5345 (1991).
52. D. A. Doyle and B. A. Wallace, J. Mol. Biol. 266, 963 (1997).
53. A. S. Arsen'ev, A. L. Lomize, I. L. Barsukov, and V. F. Bystrov, Biol. Membr. 3, 1077 (1986).
54. A. L. Lomize, V. Y. Orekhov, and A. S. Arsen'ev, Bioorg. Khimiya 18, 182 (1992) (in Russian).
55. A. S. Arsen'ev, I. L. Barsukov, V. F. Bystrov, A. L. Lomize, and Yu. A. Ovchinnikov, FEBS Lett. 186, 168 (1985).
56. K. Wüthrich, "NMR of Proteins and Nucleic Acids," pp. 292. Wiley, New York, 1986.
57. J. L. Markley, Methods Enzymol. 176, 12 (1989).
58. A. Bax, Annu. Rev. Biochem. 58, 223 (1989).
59. G. M. Clore and A. M. Gronenborn, Annu. Rev. Biophys. Chem. 20, 29 (1991).
60. Z. Zhang, S. M. Pascal, and T. A. Cross, Biochemistry 31, 8822 (1992).
61. Y. Chen, A. Tucker, and B. A. Wallace, Biophys. J. 70, A79 (1996).
62. S. J. Opella, Biol. Magn. Reson. 9, 177 (1990).
63. S. O. Smith and O. B. Peersen, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 21, 25 (1992).
64. L. K. Nicholson, F. Moll, T. E. Mixon, P. V. LoGrasso, J. C. Lay, and T. A. Cross, Biochemistry 26, 6621 (1987).
65. R. S. Prosser, S. I. Daleman, and J. H. Davis, Biophys J. 66, 1415 (1994).
66. F. I. Moll and T. A. Cross, Biophys. J. 57, 351 (1990).
67. J. H. Davis, Biochemistry 27, 428 (1988).
68. R. Smith, D. E. Thomas, F. Separovic, A. R. Atkins, and B. A. Cornell, Biophys. J. 56, 307 (1989).
69. L. K. Nicholson and T. A. Cross, Biochemistry 28, 9379 (1989).
70. A. W. Hing, S. P. Adams, D. F. Silbert, and R. E. Norberg, Biochemistry 29, 4144 (1990).
71. R. S. Prosser and J. H. Davis, Biophys J. 66, 1429 (1994).
72. K. C. Lee, W. Hu, and T. A. Cross, Biophys. J. 65, 1162 (1993).
73. W. Hu, K. C. Lee, and T. A. Cross, Biochemistry 32, 7035 (1993).
74. D. V. Greathouse, J. Hatchett, A. R. Jude, R. E. Koeppe II, L. L. Providence, and O. S. Andersen, Biophys. J. 72, A396 (1997).
75. P. V. LoGrasso, F. I. Moll, and T. A. Cross, Biophys. J. 54, 259 (1988).
76. J. A. Killian, K. U. Prasad, D. Hains, and D. W. Urry, Biochemistry 27, 4848 (1988).
77. S. Arumugam, S. Pascal, C. L. North, W. Hu, K. C. Lee, M. Cotten, R. R. Ketchem, M. Xu, M. Brenneman, F. Kovacs, F. Tian, A. Wang, S. Huo, and T. A. Cross, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 5872 (1996).
78. J. A. Killian, M. J. Taylor, and R. E. Koeppe II, Biochemistry 31, 11283 (1992).
79. J. H. Davis, K. R. Jeffrey, M. Bloom, M. I. Valio, and T. P. Higgs, Chem. Phys. Lett. 42, 390 (1976).
80. A. Pines, M. C. Gibby, and J. S. Waugh, J. Chem. Phys. 59, 569 (1973).
81. F. Separovic, J. Gehrmann, T. Milne, B. A. Cornell, S. Y. Lin, and R. Smith, Biophys. J. 67, 1495 (1994).
82. K. C. Lee and T. A. Cross, Biophys. J. 66, 1380 (1994).
83. F. Separovic, K. Hayamizu, R. Smith, and B. A. Cornell, Chem. Phys. Lett. 181, 157 (1991).
84. W. J. van Gunsteren and H. J. C. Berendsen, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 29, 992 (1990).
85. D. A. Case, Prog. Biophys. Molec. Biol. 52, 39 (1988).
86. D. L. Beveridge and F. M. DiCapua, in "Computer Simulation in Biomolecular Systems. Theoretical and Experimental Applications" (W. F. van Gunsteren and P. K. Weiner, eds.), pp. 1-26. ESCOM Science Publishers B. V., Amsterdam, 1989.
87. M. Mezei and D. L. Beveridge, Ann. N.Y. Acad. Sci. 482, 1 (1986).
88. W. F. van Gunsteren, in "Computer Simulation in Biomolecular Systems. Theoretical and Experimental Applications" (W. F. van Gunsteren and P. K. Weiner, eds.), pp. 27-59. ESCOM Science Publishers B. V., Amsterdam, 1989.
89. J. A. McGammon and S. C. Harvey, in "Dynamics of Proteins and Nucleic Acids," p. 234. Cambridge University Press, Cambridge, United Kingdom, 1987.
90. A. J. Cross, Chem. Phys. Lett. 128, 198 (1986).
91. S. Shobana, B. Roux, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Biophys. J. 72, A395 (1997).
92. J. Åqvist and A. Warshel, Biophys. J. 56, 171 (1989).
93. S.-W. Chiu, S. Subramanian, E. Jakobsson, and J. A. McCammon, Biophys. J. 56, 253 (1989).
94. B. Roux and M. Karplus, Biophys. J. 53, 297 (1988).
95. B. Roux and M. Karplus, J. Am. Chem. Soc. 115, 3250 (1993).
96. R. Elber, D. P. Chen, D. Rojewska, and R. Eisenberg, Biophys. J. 68, 906 (1995).
97. B. Roux, B. Prod'hom, and M. Karplus, Biophys. J. 68, 876 (1995).
98. P. Regis and B. Roux, Biophys. J. 71, 19 (1996).
99. T. B. Woolf and B. Roux, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91, 11631 (1994).
100. C. M. Venkatachalam and D. W. Urry, J. Comput. Chem. 4, 461 (1983).
101. J. T. Durkin, L. L. Providence, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Biophys. J. 62, 145 (1992).
102. S. H. White in "Ion Channel Reconstitution" (C. Miller, ed.), pp. 3-35. Plenum, New York, 1986.
103. R. D. Hotchkiss, Anv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 4, 153, (1944).
104. E. Neher, J. Sandblom, and G. Eisenman, J. Membr. Biol. 40, 97 (1978).
105. O. S. Andersen, Biophys. J. 41, 119 (1983).
106. R. U. Muller and O. S. Andersen, J. Gen. Physiol. 80, 427 (1982).
107. A. M. O'Connell, R. E. Koeppe II, and O. S. Andersen, Science 250, 1256 (1990).
108. D. Colquhoun and B. Sakmann, J. Physiol. 369, 501 (1985).
109. 107 but that does not affect the analysis.
110. V. Fonseca, P. Daumas, L. Ranjalahy-Rasoloarijao, F. Heitz, R. Lazaro, Y. Trudelle, and O. S. Andersen, Biochemistry 31, 5340 (1992).
111. For Eq. (2) to be valid, it is important for the analogs to be added symmetrically, to both sides of the bilayer. Asymmetric distribution of the analogs between the two sides of the bilayer will increase the probability of observing heterodimer channels, as compared to the two symmetric channel types.