Effect of exceptional valine replacement for highly conserved alanine- 55 on the catalytic site structure of chymotrypsin-like serine protease

Chemical and Pharmaceutical Bulletin

Volumn 46, Issue 9, 1998, Pages 1343-1348

  Takeda Shitaka, Mayuko ^a   Umeyama, Hideaki ^a  

^a KITASATO UNIVERSITY   (Japan)

Author keywords

Bovine protein C; Homology modeling; Molecular dynamics simulation; Serine protease

Indexed keywords

ALANINE; ASPARTIC ACID; CHYMOTRYPSIN; HISTIDINE; HYDROGEN; PLASMIN; PROTEIN C; SERINE; SERINE PROTEINASE; VALINE;

ARTICLE; CATALYSIS; HYDROGEN BOND; MOLECULAR DYNAMICS; MOLECULAR MODEL; SIMULATION;

EID: 0031690833     PISSN: 00092363     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1248/cpb.46.1343     Document Type: Article

References (32)

1. Sprang S., Standing T., Fletterick R. J., Stroud R. M., Finer-Moore J., Xuong N. H., Hamlin R., Rutter W. J., Craik C. S., Science, 237, 905-909 (1987).
2. Craik C. S., Roczniak S., Largman C., Rutter W. J., Science, 237, 909-913 (1987).
3. Corey D. R., Craik C. S., J. Am. Chem. Soc., 114, 1784-1790 (1992).
4. Corey D. R., McGrath M. E., Vásquez J. R., Fletterick R. J., Craik C. S., J. Am. Chem. Soc., 114, 4905-4907 (1992).
5. Umeyama H., Hirono S., Nakagawa S., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 81, 6266-6270 (1984).
6. Warshel A., Naray-Szabo G., Sussman F., Hwang J. K., Biochemistry, 28, 3629-3637 (1989).
7. Rypniewski W. R., Perrakis A., Vorgias C. E., Wilson K. S., Protein Eng., 7, 57-64 (1994).
8. Lesk A. M., Fordham W. D., J. Mol. Biol., 258, 501-537 (1996).
9. Stenflo J., Fernlund P., J. Biol. Chem., 257, 12180-12190 (1982).
10. Leaver M. J., George S. G., EMBL, AC X56744, (1992).
11. Rypniewski W. R., Perrakis A., Vorgias C. E., Wilson K. S., Protein Eng., 7, 57-64 (1994).
12. Miyata T., Iwanaga S., Sakata Y., Aoki N., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 79, 6132-6136 (1982).
13. Miyata T., Iwanaga S., Sakata Y., Aoki N., Takamatsu J., Kamiya T., J. Biochem. (Tokyo), 96, 277-287 (1984).
14. Ichinose A., Espling E. S., Takamatsu J., Saito H., Shinmyozu K., Maruyama I., Petersen T. E., Davie E. W., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 88, 115-119 (1991).
15. Li L., Kikuchi S., Arinami T., Kobayashi K., Tsuchiya S., Hamaguchi H., Clin. Genet., 45, 285-287 (1994).
16. Tsutsumi S., Saito T., Sakata T., Miyata T., Ichinose A., Thromb. Haemostasis, 76, 135-138 (1996).
17. Murata M., Ooe A., Izumi T., Nakagawa M., Takahashi S., Ishikawa M., Mori K., Ichinose A., Brit. J. Haemoto., 99, 301-303 (1997).
18. Aoki N., Moroi M., Sakata Y., Yoshida N., J. Clin. Invest., 61. 1186-1195 (1978).
19. Sakata Y., Aoki N., J. Biol. Chem., 255, 5442-5447 (1980).
20. Yoneda T., Komooka H., Umeyama H., J. Protein. Chem., 16, 597-605 (1997).
21. Bernstein F. C., Koetzle T. F., Williams G. J. B., Meyer E. F., Jr., Brice M. D., Rodgers J. R., Kennard O., Shimanouchi T., Tasumi M., J. Mol. Biol., 112, 535-542 (1977).
22. Weiner S. J., Kollman P. A., Case D. A., Singh U. C., Ghio C., Alagona G., Profeta Jr. S., Weiner P., J. Am. Chem. Soc., 106, 765-784 (1984).
23. Yoneda S., Umeyama H., J. Chem. Phys., 97, 6730-6736 (1992).
24. Miyata T., Sakata T., Zheng Y. Z., Tsukamoto H., Umeyama H., Uchiyama S., Ikusaka M., Yoshioka A., Imanaka Y., Fujimura H., Kambayashi J., Kato H., Thromb. Haemostasis, 76, 302-311 (1996).
25. Laskowski R. A., McArthur M. W., Moss D. S., Thornton J. M., J. Appl. Crystallogr., 26, 283-291 (1993).
26. Jorgensen W. L., Chandrasekhar J., Madura J. D., J. Chem. Phys., 79, 926-935 (1983).
27. Ryckaert J. P., Ciccotti G., Berendsen H. J. C., J. Comp. Phys., 23, 327-341 (1977).
28. Perona J. J., Craik C. S., Protein Sci., 4, 337-360 (1995).
29. McGrath M. E., Vásquez J. R., Craik C. S., Yang A. S., Honig B., Fletterick R. J., Biochemistry, 31, 3059-3064 (1992).
30. Heimstad E. S., Hansen L. K., Smalås A. O., Protein Eng., 8, 379-388 (1995).
31. Geller M., Carlson-Golab G., Lesyng B., Swanson S. M., Meyer E. F., Jr., Biopolymers, 30, 781-796 (1990).
32. Dunbrack R. L., Jr., Karplus M., J. Mol. Biol., 230, 543-574 (1993).