Design and synthesis of sugar-responsive semiartificial myoglobin triggered by modulation of apoprotein-cofactor interactions

Chemistry - A European Journal

Volumn 3, Issue 7, 1997, Pages 1025-1031

  Hamachi, Itaru ^a   Tajiri, Yusuke ^a   Nagase, Tsuyoshi ^a   Shinkai, Seiji ^a  

^a KYUSHU UNIVERSITY   (Japan)

Author keywords

Boronic acids; Heme proteins; Molecular recognition; Myoglobin; Saccharides

Indexed keywords

EID: 0030842481     PISSN: 09476539     EISSN: None     Source Type: Journal    
DOI: 10.1002/chem.19970030707     Document Type: Article

References (75)

1. a) G. Wilson in Biosensor: Fundamentals and Applications (Eds.: A. Turner, I. Karube, G. Wilson), Oxford Univ. Press: New York, 1987;
2. b) A. Heller, Acc. Chem. Res. 1990, 23, 128;
3. c) I. Hamachi, S. Noda, T. Kunitake, J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 9625;
4. d) I. Willner, A. Riklin, B. Shoham, D. Rivenzon, E. Katz, Adv. Mater. 1993, 5, 912;
5. e) I. Willner, S. Rubin, R. Shatzmiller, T. Zor, J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 8696;
6. f) I. Willner, N. Lapidot, A. Riklin, R. Kasher, E. Zahavy, E. Katz, ibid. 1994, 116, 1428;
7. g) I. Hamachi, A. Fujita, T. Kunitake, ibid. 1994, 116, 8811;
8. h) I. Willner, R. Blonder, A. Dagan, ibid. 1994, 116, 9365;
9. i) I. Willner, B. Willner, Adv. Mater. 1995, 7, 587;
10. j) I. Willner, M. L-Dagan, S. M-Tibbon, E. Katz, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 6581.
11. a) R. C. de L. Mitton, S. C. F. Mitton, S. B. H. Kent, Science 1992, 256, 1445;
12. b) C. J. A. Wallace, I. Clark-Lewis, J. Biol. Chem. 1992, 267, 3852;
13. c) D. S. Wuttke, H. B. Gray, S. L. Fisher, B. Imperiali, J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 8455;
14. d) B. Imperiali, R. S. Roy, ibid. 1994, 116, 12083;
15. e) P. E. Dawson, T. W. Muir, I. Clark-Lewis, S. B. H. Kent, Science 1994, 266, 776.
16. a) C. J. Noren, S. J. Anthony-Cahill, M. C. Griffith, P. G. Schultz, Science 1989, 244, 182;
17. b) J. D. Bain, C. G. Glabe, T. A. Dix, A. R. Chamberlin, E. D. Diala, J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 8013;
18. c) H. H. Chung, D. R. Benson, P. G. Schultz, Science 1993, 259, 806;
19. d) J. A. Ellman, D. Mendel, P. G. Schultz, ibid. 1992, 255, 197;
20. e) J. D. Bain, C. Switzer, A. R. Chamberlin, S. A. Benner, Nature (London) 1992, 356, 537;
21. f) J. K. Judice, T. R. Gamble, E. C. Murphy, A. M. de Vos, P. G. Schultz, Science 1993, 261, 1578;
22. g) J. S. Thorson, E. Chapman, E. C. Murphy, P. G. Schultz, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 1157;
23. h) M. W. Nowak, P. C. Kearney, J. R. Sampson, M. E. Saks, C. G. Labara, S. K. Silverman, W. Zhong, J. Thorson, J. N. Abelson, N. Davidson, P. G. Schultz, D. A. Dougherty, H. A. Lester, Science 1995, 268, 439;
24. i) V. W. Cornish, D. Mendel, P. G. Schultz, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1995, 34, 621.
25. a) I. Hamachi, K. Nakamura, A. Fujita, T. Kunitake, J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 4966;
26. b) I. Hamachi, S. Tanaka, S. Shinkai, Chem. Lett. 1993, 1417;
27. c) I. Hamachi, S. Higuchi, K. Nakamura, H. Fujimura, T. Kunitake, Chem. Lett. 1993, 1175;
28. d) I. Hamachi, S. Tanaka, S. Shinkai, J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 10458;
29. e) I. Hamachi, Y. Tajiri, H. Murakami, S. Shinkai, Chem. Lett. 1994, 575;
30. f) I. Hamachi, K. Nomoto, S. Tanaka, Y. Tajiri, S. Shinkai, ibid. 1994, 1139;
31. g) I. Hamachi, Kagaku to Kogyo (in Japanese), 1996, 49, 159.
32. a) I. Willner, E. Zahavy, V. Heleg-Shabtai, J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 542;
33. b) E. Zahavy, I. Willner, ibid. 1995, 117, 10581.
34. I. Hamachi, Y. Tajiri, S. Shinkai, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116, 7437.
35. a) J. P. Lornad, J. O. Edwards,. J. Org. Chem. 1954, 24, 769;
36. b) T. D. James, K. R. A. S. Sandanayake, S. Shinkai, Angew. Chem. 1996, 108, 2038;
37. c) F. Ohseto, K. Nakashima, S. Shinkai, Yukagaku (in Japanese) 1994, 43, 845.
38. a) M. Tamura, T Asakura, T. Yonetani, Biochim. Biophys. Acta. 1973, 295, 467;
39. b) T. Asakura, T. Yonetani, J. Biol. Chem. 1969, 244, 4573;
40. c) T. Asakura, ibid. 1974, 249, 4495;
41. d) G. N. La Mar, D. L. Budd, H. Goff, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977, 77, 104;
42. e) G. N. La Mar, S. B. Kohg, K. M. Smith, K. C. Langry, ibid. 1981, 102, 142;
43. f) S. Ramaprasad, R. D. Johnson, G. N. La Mar, J. Am. Chem. Soc. 1984, 106, 5330;
44. g) G. N. La Mar, J. B. Hauksson, L. B. Dugad, P. A. Liddell, N. Venkataramana, K. M. Smith, ibid. 1991, 113, 1544.
45. a) J. Yoon, A. W. Czarnik, J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 5874;
46. b) S. Shinkai, K. Tsukagoshi, Y. Ishikawa, T. Kunitake, J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1994, 1039.
47. T. Asakura in Methods in Enzymology (Eds. S. Fleiser, L. Packer), Academic Press: New York, 1978; Part C, pp. 446.
48. V. S. Evans, G. D. Brayer, J. Mol. Biol. 1990, 213, 885.
49. a) Q. H. Gibson, M. H. Smith, J. Physiol. 1957, 136, 27;
50. b) C. K. Chang, T. G. Traylor, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1973, 70, 2647.
51. 2 by means of their absorption spectra.
52. a) S. D. Emerson, G. N. La Mar, Biochemistry 1990, 29, 1556;
53. b) ibid. 1990, 29, 1545;
54. c) S. D. Emerson, J. T. J. Lecomte, G. N. La Mar, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 4176.
55. T. Nagasaki, O. Kimura, I. Hamachi, S. Shinkai, Chem. Lett. 1994, 1945.
56. a) E. Antonini, M. Brunori, Hemoglobin and Myoglobin in their Reactions with ligands; North Holland: Amsterdam, 1971;
57. b) G. R. Moore, G. W. Pettigrew, Cytochrome c; Evolutionary, Structural and physicochemical Aspects; Springer: Berlin, 1990;
58. c) T. Yonetani, in The Enzymes, Vol. 13 (Eds.: P. D. Boyer), Academic Press: Orlando, FL, 1976, pp. 345.
59. d) P. R. Ortiz de Montellano, Cytochrome P-450: Structure, Mechanism, and Biochemistry; Plenum Press: New York, 1986.
60. a) B. A. Springer, K. D. Egeberg, S. G. Sligar, R. J. Rohlfs, A. J. Mathews, J. S. Olson, J. Biol. Chem. 1989, 264, 3057;
61. b) S. J. Smerdon, S. Krzywda, A. J. Wilkinson, Q. H. Gibson, R. S. Blackmore, J. Dezz Ropp, S. G. Sugar, Biochemistry 1991, 30, 4697;
62. c) S. J. Smerdon, G. G. Dodson, A. J. Wilkinson, Q. H. Gibson, R. S. Blackmore, T. E. Carver, J. S. Olson, ibid. 1991, 30, 6252;
63. d) R. J. Rohlfs, A. J. Mathews, T. E. Carver, J. S. Olson, B. A. Springer, K. D. Egeberg, S. G. Sligar, J. Biol. Chem. 1990, 265, 3168;
64. e) T. E. Carver, J. S. Olson, K. D. Egeberg, B. A. Springer, S. G. Sligar, T. E. Carver, R. J. Rohlfs, J. S. Olson, ibid. 1990, 265, 11788;
65. f) T. E. Carver, R. E. Brantley, Jr., E. W. Singleton, R. M. Arduini, M. L. Quillin, G. N. Phillips, Jr., J. S. Olson, ibid. 1992, 267, 14443;
66. g) K. Vyas, K. Rajarathnam, L. P. Lu, S. D. Emerson, G. N. La Mar, R. Krishnamoorthi, H. Mizukami, ibid. 1993, 268, 14826;
67. h) J. E. Erman, L. B. Vitello, M. A. Miller, A. Shaw, K. A. Brown, J. Kraut, Biochemistry 1993, 32, 9798;
68. i) L. B. Vitello, J. E. Erman, M. A. Miller, J. Wang, J. Kraut, ibid. 1993, 32, 9807.
69. The hybrid enzyme developed by Schultz may be regarded as a pioneering work on this concept, a) R. N. Zuckermann, D. R. Corey, P. G. Schultz, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 1614; b) D. R. Corey, D. Pei, P. G. Schultz, ibid. 1989, 111, 8523.
70. The hybrid enzyme developed by Schultz may be regarded as a pioneering work on this concept, a) R. N. Zuckermann, D. R. Corey, P. G. Schultz, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 1614; b) D. R. Corey, D. Pei, P. G. Schultz, ibid. 1989, 111, 8523.
71. H. Murakami, T. Nagasaki, I. Hamachi, S. Shinkai, J. Chem. Soc. Perkin. 2, 1994, 975.
72. E. Tsuchida, H. Nishide, Y. Sato, M. Kaneda, Bull. Chem. Soc. Jpn. 1982, 55, 1890.
73. F. W. Teale, J. Biochim. Biophys. Acta. 1959, 35, 543.
74. A. W. Axup, M. Albin, S. L. Mayo, R. J. Crutchley, H. B. Gray, J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 435.
75. K. G. Paul, H. Theorell, Å. Åkesin, Acta. Chem. Scand. 1953, 7, 1284.